спор до последней капли крови

Информация о пользователе

Привет, Гость! Войдите или зарегистрируйтесь.


Вы здесь » спор до последней капли крови » главный портал » ответы на БХ


ответы на БХ

Сообщений 1 страница 3 из 3

1

Первичная структура белка – это:
-
Первичная структура белка – это:
-
Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот
+
Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке
-
Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова
-
Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями

Основа первичной структуры белка:
+
Полипептидная цепь
-
Цепь нуклеиновых кислот
-
Соединения аминокислот с углеводами
-
Соединения кетокислот
-
Субъединицы

Первичную структуру белков определяют как:
-
Количество полипептидных цепей
+
Состав и порядок  аминокислот
-
Соотношение доменов в полипептиде
-
Водородные связи
-
Пептидные связи

Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?
-
Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот
+
Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
-
Водородные связи между пептидными группировками
-
Водородные связи между радикалами аминокислот
-
Межрадикальные гидрофобные взаимодействия

Пептидная связь в белках:
+
Имеет частично двойной характер
-
Является нековалентной
-
Возможно свободное вращение
-
Не является плоскостной
-
Имеет цис-конформацию в α-спирали

Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:
-
α-Спираль стабилизируется прежде всего множественностью гидрофобных взаимодействий
-
β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи, расположенными только параллельно
-
Четвертичная структура формируется путем связывания глобулярных белков дисульфидными связями
+
Дисульфидные связи образуются после того, как полипептид сформировал свою трехмерную структуру
-
Структура стабилизируется пептидными связями

Что понимают под третичной структурой белка?
+
Расположение всей полипептидной цепи в пространстве
-
Локальная конформация полипептидной цепи
-
Определенная последовательность аминокислот в цепи
-
Совокупность нескольких полипептидных цепей
-
Локальная конформация полинуклеотидной цепи

Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?
-
Последовательность аминокислот
+
Спиральная структура участка молекулы белка
-
Связь белков с небелковыми группами
-
Расположение всех аминокислот белка в трехмерном пространстве
-
Взаимодействие с другими полипептидами

Третичная структура белка – это:
-
Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
+
Конформация полипептидной цепи, стабилизированная взаимодействием радикалов аминокислот
-
Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
-
Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот
-
Способ укладки протомеров в олигомерном белке

Четвертичная структура белка – это:
-
Способ укладки полипептидной цепи в пространстве
-
Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур
+
Расположение протомеров относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
-
Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
-
Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей и β-структур

Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:
-
Суммарный заряд
+
Степень гидратации белков
-
Размер белковых молекул
-
Форма белковых молекул

Для получения нативных белков можно использовать метод:
-
Электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия
+
Осаждения солями щелочно-земельных металлов
-
Осаждения солями тяжелых металлов
-
Осаждения неорганическими кислотами

Метод обратимого осаждения белка – это:
-
Денатурация
-
Диализ
-
Хроматография
+
Высаливание

Разделение белков методом высаливания основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
+
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом  поле

Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:
+
Сульфат аммония
-
Нитрат серебра
-
Хлорид цезия
-
Хлорид ртути
-
Ацетат свинца

Конечные продукты полного гидролиза простых белков:
-
Пептиды
-
Нуклеотиды
+
Аминокислоты
-
Гексозамины

Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?
-
Реакция Фоля
-
Метод Сэнджера
-
Метод Эдмана
+
Метод формолового титрования
-
Спектрофотометрия в видимой области спектра

Что происходит с белком при действии высокой температуры в присутствии соляной кислоты?
-
Обратимое осаждение
-
Высаливание
-
Диализ
-
Хроматография
+
Гидролиз

Для разделения аминокислот гидролизата белков наиболее широко используется:
-
Высоковольтный электрофорез
-
Гель-хроматография
+
Ионообменная хроматография
-
Аффинная хроматография
-
Газовая хроматография

Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:
+
Химотрипсина
-
Аргиназы
-
Аминопептидазы
-
Уреазы
-
Нуклеотидилтрансферазы

Скорость гельфильтрации белков зависит от:
-
Величины заряда белковой молекулы
-
Формы белковой молекулы
-
Величины оптического вращения
+
Величины молекулярной массы
-
Растворимости белка

Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:
-
Электрофорез
-
Изоэлектрофокусирование
+
Диализ
-
Распределительная хроматография
-
Аффинная хроматография

Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?
-
Гидролиз
-
Денатурация
+
Диализ
-
Высаливание
-
Гель-электрофорез

Разделение белков методом диализа основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
+
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле

Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
+
Различии в размерах молекул белков
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле

Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза?
-
Чувствительность пространственной структуры к изменениям рН
+
Наличие заряда
-
Склонность к денатурации при нагревании
-
Снижение растворимости под влиянием высоких концентраций щелочно-земельных металлов

Смесь аминокислот, содержащая валин, аспарагиновую кислоту, лизин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот останется на линии старта?
-
Аспарагиновая
-
Лизин
+
Валин
-
Глутаминовая

При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора ниже, чем изоэлектрическая точка белка, последний:
+
Мигрирует к катоду
-
Мигрирует к аноду
-
Останется на старте
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу

При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора соответствует изоэлектрической точке белка, последний:
-
Мигрирует к аноду
-
Мигрирует к катоду
+
Останется на линии  старта
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу

При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора выше, чем изоэлектрическая точка белка, последний:
-
Мигрирует к катоду
+
Мигрирует к аноду
-
Остается на линии старта
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу

Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
+
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различии в размерах молекул белков
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле

Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?
-
Чувствительность пространственной структуры к изменениям рН
-
Склонность к денатурации при нагревании
+
Наличие заряда
-
Снижение  растворимости под влиянием высоких концентраций щелочно-земельных металлов
-
Растворимость в органических растворителях

Разделение белков методом аффинной хроматографии основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
+
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различии в размерах молекул белков
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле

Распределительная хроматография – это метод разделения молекул по:
-
Величине заряда в электрическом поле
-
Величине молекулярных масс
-
Размерам и форме
+
Растворимости в разных растворах

Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:
-
Нагреванием
-
Электрофорезом
+
Изменением рН
-
Действием аналогов белка
-
Воздействием солей тяжелых металлов

В образовании координационной связи между гемом и глобином в молекуле гемоглобина принимает участие аминокислота:
-
Глицин
-
Аргинин
+
Гистидин
-
Треонин
-
Глутамин

В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:
-
Аланин
+
Серин
-
Глицин
-
Фенилаланин
-
Метионин

Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?
-
Гем
-
Остаток фосфорной кислоты
-
Ионы металлов
+
Глюкоза
-
Фосфатидилхолин

В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:
-
Гликозидная
-
Гидрофобная
+
Ионная
-
Координационная
-
Пептидная

Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:
-
Глицин
-
Аргинин
-
Гистидин
+
Аспарагин
-
Треонин

Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:
-
Блот-анализ
-
Аффинная хроматография
+
Гель-хроматография
-
Электрофорез на бумаге
+
Ультрацентрифугирование

Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:
-
Аффинная хроматография
+
Ультрацентрифугирование
+
Двухмерный электрофорез
-
Ионообменная хроматография
+
Гель-фильтрация

Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?
-
Молекулярноя масса
+
Заряд молекулы
+
Форма молекулы
-
Третичная структура
-
Первичная структура

Выберите среды, в которых можно проводить электрофорез при разделении белков по молекулярной массе:
-
Буферный раствор
-
Хроматографическая бумага
+
Агарозный гель
-
Желатиновый гель
+
Полиакриламидный гель

Белки на электрофореграмме можно выявить путем:
-
Нагревания электрофореграммы при высокой температуре
+
Окрашивания специфическими красителями
-
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами к искомому белку
+
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами и мечеными радиоактивной меткой вторичными антителами
+
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами и вторичными антителами, ковалентно связанными с ферментами

Что понимают под изменением конформации белков?
-
Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи
+
Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей
-
Замену одной простетической группы в сложном белке на другую
+
Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка при взаимодействии с лигандом

Комплементарностью молекул  обусловлены взаимодействия:
+
Белка с лигандом
+
Протомеров в олигомерном белке
-
Белка с диполями воды в растворе
+
Функционально связанных ферментов при формировании мультиферментных комплексов
-
Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка

Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:
+
Оксигенация  одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы
-
Солевые мостики между пептидными цепями стабилизируют напряженное (T) состояние
+
Перемещение молекулы гемового железа относительно плоскости порфиринового кольца вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина
-
2,3-Дифосфоглицерат связывается с железом гема и конкурирует с кислородом за место связывания

Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:
+
Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH и концентрации 2,3-дифосфоглицериновой кислоты
-
Миоглобин может связывать больше одной молекулы кислорода на один гем
+
В гемоглобине оксигенация одной субъединицы влияет на оксигенацию других субъединиц
-
Они содержат разные простетические группы
-
Они содержат разные белки

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:
-
Фрагмент полипептидной цепи, сформированный на уровне надвторичной структуры
+
Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры
-
Простетическую группу белка
+
Участок молекулы белка, комплементарный лиганду
-
Фрагмент аминокислотной последовательности

Факторы, препятствующие осаждению белковых молекул:
-
Большие размеры частиц
+
Гидратная оболочка
-
Высокая молекулярная масса
-
Форма белковой молекулы
+
Электрический заряд белка

Растворимыми белками являются:
-
Волокна коллагена
+
Альбумин
-
Волокна кератин
+
Фосфопротеины
+
Гемоглобин

Чем определяется растворимость белков в водной среде?
+
Ионизацией белковой молекулы
+
Гидратацией белковых молекул при растворении
+
Формой молекулы белка
-
Способностью связывать природные лиганды
-
Биологической активностью

В изоэлектрической точке белок:
+
Имеет наименьшую растворимость
-
Обладает наибольшей степенью ионизации
-
Является катионом
-
Является анионом
-
Денатурирован
+
Не имеет заряда

Выберите нерастворимые белки:
-
Иммуноглобулины
+
Волокна коллагена
-
Липопротеины
+
Волокна кератина
-
Гемопротеины

При денатурации белков:
+
Разрушается четвертичная структуры
+
Сохраняется конфирурация
+
Изменяется растворимость
-
Белок распадается на пептиды
-
Изменяется заряд белка

Денатурацию белка вызывают:
-
Высаливание
+
Воздействие сильных электролитов
-
Изменение pH в пределах 5,5 – 8,5
-
Лиофилизация
+
Воздействие солей тяжелых металлов

Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?
-
Наличие водородных связей
+
Наличие пептидных связей
-
Сохраненная вторичная и третичная структура
-
Хорошая растворимость в воде
+
Потеря функциональной активности

Что происходит при денатурации белков?
+
Изменение нековалентных связей
+
Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом
+
Изменение растворимости белка
-
Разрыв пептидных связей
-
Уменьшение молекулярной массы

Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?
+
Изменение температуры
-
Взаимодействие с лигандами
-
Отщепление части пептидной цепи при действии протеолитических ферментов
+
Изменение рН
+
Действие солей тяжелых металлов

Подберите соответствующий принцип  для каждого метода разделения белков:
4
Высаливание
5
Диализ
6
Гель-фильтрация
0
Метод основан на способности белков осаждаться при различной степени насыщения растворов белков сульфатом аммония, а также солями щелочных и щелочно-земельных металлов
0
Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану, в то время как низкомолекулярные вещества проходят через нее. Применяется для очистки белков от низкомолекулярных соединений
0
Метод основан на различии в размерах молекул белков. Применяется для разделения  белков по молекулярной массе, для определения молекулярной массы белков, для очистки от низкомолекулярных соединений

Подберите соответствующий принцип  для каждого метода разделения белков:
4
Ультрацентрифугирование
5
Ионообменная хроматография
6
Аффинная хроматография
0
Метод основан на зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод основан на связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру

Подберите соответствующий принцип  для каждого метода разделения белков:
4
Ионообменная хроматография
5
Метод пептидных карт
6
Аффинная хроматография
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод используется для выявления различий в структуре гомологичных белков
0
Метод основан на связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Электофорез
5
Изоэлектрофокусирование
6
Распределительная хроматография
0
Метод основан на разделении белков в электрическом поле в зависимости от заряда
0
Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков
0
Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

Подберите соответствующий принцип  для каждого метода разделения белков:
4
Ионообменная хроматография
5
Электрофорез в полиакриламидном геле
6
Изоэлектрофокусирование
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод основан на различиях в скорости движения белков в электрическом поле. Применяется для разделения белков по заряду и молекулярной массе
0
Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

Стереоизомерия характерна для всех аминокислот, кроме ____________________.
глицина

Дикарбоновыми аминокислотами являются глутаминовая и ____________________.
аспарагиновая

Серосодержащими аминокислотами являются цистеин и ____________________.
метионин

В слабощелочной среде не имеют заряда аминокислоты лизин, аргинин и ____________________.
гистидин

Гидроксильную группу содержат аминокислоты тирозин, серин и ____________________.
треонин

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
D-глюкозо-6-фосфат + Н2О → D-глюкоза + ортофосфат
10
Пируват → Ацетальдегид + СО2
8
(Гликоген)n + ортофосфат → (Гликоген)n-1 + α-D-глюкозо-1-фосфат
7
L-метионин ↔ D-метионин
6
L-глутамат + НАД+ + Н2О ↔ иминоглутарат + НАДН∙  Н+
0
Оксидоредуктаза
0
Изомераза
0
Трансфераза
0
Гидролаза
0
Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
10
Фумарат + Н2О ↔ Малат
8
L-аспартат + 2-оксоглутарат ↔ оксалоацетат + L-глутамат
6
Ацетат + КоА + АТФ → ацетил-КоА + АМФ + пирофосфат
9
Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2
7
Глюкозо-6-фосфат ↔ фруктозо-6-фосфат
0
Лигаза
0
Изомераза
0
Трансфераза
0
Гидролаза
0
Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
Н2О2  + АН2  →  2Н2О + А
10
R–CH2–СН(ОН)–R'  ↔  R–CH=CH–R' + H2O
6
АН2  + О2  →  А + Н2О2
7
АН2  + В  →  А + ВН2
8
2Н2О2  →  2Н2О + О2
0
Оксидаза
0
Дегидрогеназа
0
Каталаза
0
Пероксидаза
0
Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
8
Глюкоза + АТФ  →  глюкозо-6-фосфат +АДФ
9
УДФ-глюкоза  ↔  УДФ-галактоза
7
ЩУК → ПВК + СО2
6
H2N–CO–NH2 + H2O → CO2 + 2NH3
10
Лактат + НАД+    ↔   ПВК + НАДН∙  Н+
0
Гидролаза
0
Лиаза
0
Трансфераза
0
Изомераза
0
Оксидоредуктаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
Присоединение СО2 к молекуле субстрата с затратой АТФ
8
Перенос атомов водорода с субстрата на промежуточный акцептор
7
Перенос атомов водорода с субстрата на кислород
6
Включение атомарного или молекулярного кислорода в субстрат
10
Распад пероксида водорода с выделением молекулярного кислорода
0
Оксигеназа
0
Оксидаза
0
Дегидрогеназа
0
Лигаза
0
Каталаза

Найдите соответствие между ферментами и механизмами их действия:
8
Эстеразы
10
Пептидазы
6
Лиазы
9
Дегидрогеназы
7
Гидроксилазы
0
Ускоряют негидролитические реакции распада органических соединений по связям углерод – кислород
0
Катализируют окисление органических соединений молекулярным кислородом с образованием гидроксильной группы
0
Действуют на сложноэфирные связи
0
Используют НАД+ и НАДФ+ в качестве промежуточных акцепторов водорода
0
Катализируют разрыв пептидных связей с присоединением воды по месту разрыва

При каком значении рН большинство ферментов проявляют максимальную активность?
-
2,0 – 4,0
-
4,0 – 5,0
+
6,0 – 8,0
-
Только 7,0
-
8,0 – 9,0

Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
-
50 – 60ºС
-
20 – 30ºС
-
80 – 100ºС
+
35 – 40ºС
-
45 – 55ºС

При увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции:
-
Сначала возрастает, затем падает
+
Сначала возрастает, затем стабилизируется на постоянном уровне
-
Не изменяется
-
Непрерывно возрастает пропорционально концентрации субстрата
-
Сначала убывает, затем возрастает

При увеличении концентрации фермента и избытке субстрата скорость ферментативной реакции:
+
Непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента
-
Не изменяется
-
Сначала растет, затем остается на одном уровне
-
Сначала возрастает, затем падает
-
Сначала убывает, затем возрастает

Первопричина снижения активности ферментов при отклонении от рН-оптимума:
-
Изменение конфигурации молекулы фермента
-
Изменение конформации аллостерического центра фермента
+
Изменение ионизации функциональных групп фермента
-
Гидролиз пептидных связей фермента
-
Уменьшение свободной энергии реакции

Влияние постепенного повышения температуры от 20ºС до 80ºС на активность фермента может быть описано как:
-
Постепенное увеличение активности
-
Постепенное снижение активности
+
Постепенное увеличение активности с последующим ее снижением
-
Постепенное снижение активности с последующим ее повышением
-
Не окажет влияния на активность

Часто наблюдаемое снижение скорости катализируемой ферментом реакции при нагревании связано с:
-
Увеличением энергии активации
-
Снижением энергии активации
-
Изменением константы равновесия реакции
-
Тормозящим действием субстрата
+
Наступлением денатурации молекулы фермента

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата в продукт за 1 ____________________.
{секунду;сек;с}

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата в продукт за 1 ____________________.
{минуту;мин}

Удельная активность фермента – это количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание ____________________ в растворе.
белка

Активность фермента, выраженная в каталах, имеет размерность ____________________.
{моль/с;моль/секунду;моль/сек}

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 молекулой фермента в продукт за 1____________________.
{секунду;сек;с}

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы:
+
Изменение конформации субстрата
-
Изменение вторичной структуры фермента
+
Сближение функциональных групп, участвующих в катализе
-
Изменение первичной структуры фермента
+
Усиление комплементарности между ферментом и субстратом

В активном центре фермента имеются участки:
+
Контактный
+
Каталитический
+
Способствующий
-
Кофакторный
+
Вспомогательный

Коферментами являются:
+
Витамин К
+
Нуклеотиды
+
Металлы
-
Витамин Е
+
Глутатион

Виды специфичности ферментов:
+
Стереохимическая
+
Абсолютная
+
Абсолютная групповая
+
Относительная групповая
-
Надмолекулярная

Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов?
+
Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
-
Активный центр занимает бóльшую часть молекулы фермента
+
Активный центр и субстрат комплементарны друг другу
-
В состав активного центра входят только полярные аминокислоты
+
Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

Выберите возможные функции коферментов в ферментативном катализе:
+
Участвуют в связывании фермента с субстратом
+
Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра
-
Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации аллостерического центра
+
Участвуют в катализе вместе с апоферментом
+
Стабилизируют структуру фермента

Какие ферменты обладают абсолютной специфичностью?
-
Оксидаза L-аминокислот
-
Алкогольдегидрогеназа
+
Уреаза
+
Лактаза
-
Трипсин

Особенности аллостерических ферментов:
+
Наличие четвертичной структуры
-
Гиперболическая форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
+
Подвержены действию эффекторов
+
Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении
-
Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса

Виды аллостерической регуляции:
+
Ретроингибирование
-
Частичный протеолиз
+
Активация предшественником
-
Метилирование
-
Фосфорилирование

Выберите события, происходящие при аллостерическом ингибировании активности фермента:
+
Уменьшается скорость ферментативной реакции
-
Эффектор присоединяется в активном центре
+
Изменяется конформация аллостерического центра
+
Эффектор присоединяется в аллостерическом центре
-
Конформация активного центра не изменяется

Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам:
-
Неспецифические
+
Специфические
+
Обратимые
-
Необратимые
-
Конкурентные

Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим эффекторам:
-
Похожи на субстрат
+
Не похожи на субстрат
+
Их действие не устраняется избытком субстрата
+
Снижают Vmax ферментативной реакции
-
Увеличивают Km ферментативной реакции

Типы изоферментов:
+
Клеточные
+
Образовавшиеся в результате нековалентного связывания субъединиц
-
Образовавшиеся в результате ковалентного связывания субъединиц
+
Образовавшиеся в результате мутации структурного гена
+
Органные

Изоферменты:
+
Имеют различную первичную структуру
-
Катализируют разные реакции
-
Имеют одинаковую первичную структуру
+
Отличаются по физико-химическим свойствам
+
Могут иметь в своем составе одинаковые субъединицы

Какие характеристики лактатдегидрогеназы верны?
+
Имеет четвертичную структуру
-
Участвует в реакциях переноса атомов водорода от субстрата на кислород
-
Имеет 4 изоферментные формы
+
Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат
+
Относится к классу оксидоредуктаз

Собственно множественные формы ферментов образуются в результате постсинтетических модификаций путем:
+
Фосфорилирования
+
Дефосфорилирования
+
Ограниченного протеолиза
-
Тотального протеолиза
+
Аденилирования

Изофементы лататдегидрогеназы:
+
ННММ
-
НННN
+
ММММ
+
НМММ
-
NNММ

Выберите правильное утверждение:
-
Конкурентный ингибитор уменьшает скорость ферментативной реакции, вызывая денатурацию белка-фермента
+
Конкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат
-
Скорость ферментативной реакции увеличивается при увеличении концентрации субстрата, так как уменьшается скорость образования фермент-субстратного комплекса
-
Неконкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат
-
Кинетический эффект ингибирования реакции биохимического превращения продуктом реакции присущ любому обратимому процессу ферментативного катализа

Химические аналоги субстратов могут выступать в качестве:
-
Необратимых ингибиторов
+
Конкурентных ингибиторов
-
Неконкурентных ингибиторов
-
Неспецифических активаторов
-
Неспецифических ингибиторов

Для лечения некоторых инфекционных заболеваний, вызываемых бактериями, применяются сульфаниламидные препараты, блокирующие синтез фактора роста бактерий. Выберите механизм действия сульфаниламидных препаратов:
-
Являются ферментами и участвуют в окислительно-восстановительных процессах, необходимых для жизнедеятельности микроорганизмов
-
Конкурируют с п-аминобензойной кислотой за аллостерический центр фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
-
Являются аллостерическими ингибиторами фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
+
Конкурируют с п-аминобензойной кислотой за активный центр фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
-
Являются необратимыми ингибиторами фермента, синтезирующего фолиевую кислоту

Ингибирование синтеза пиримидиновых нуклеотидов избытком ЦТФ осуществляется по принципу:
-
Присоединения белков-ингибиторов
+
Аллостерической регуляции
-
Частичного протеолиза
-
Фосфорилирования молекулы фермента
-
Отщепления белков-ингибиторов

Регуляция 2,3-дифосфоглицератом связывания кислорода гемоглобином – это:
-
Регуляция по принципу обратной связи
-
Аллостерическая перекрестная регуляция
-
Присоединение или отщепление белка-регулятора
+
Присоединение или отщепление низкомолекулярного эффектора
-
Фосфорилирование молекулы гемоглобина

Ковалентная модификация молекулы фермента осуществляется всеми нижеперечисленными способами, кроме:
-
Фосфорилирования
+
Тотального протеолиза
-
Дефосфорилирования
-
Ограниченного протеолиза
-
Аденилирования

Причины гиперферментемии:
+
Усиление пролиферации клеток, продуцирующих фермент
-
Увеличение активности фермента
-
Усиление скорости кровотока
+
Повышение проницаемости клеточных мембран
+
Некроз клеток

Использование ферментов как лекарственных препаратов ограничено:
+
Небольшой продолжительностью действия
-
Высокой специфичностью
+
Низкой стабильностью
-
Наличием кумулятивного эффекта
+
Сложностью получения высокоочищенных препаратов

На выход ферментов в кровь влияют:
+
Градиент их концентрации на границе раздела органа (ткани) и кровеносного русла
+
Размер молекул ферментов
-
Наличие активаторов ферментов
+
Внутриклеточная локализация ферментов
-
Продолжительность их жизни

Преимущества иммобилизованных ферментов по сравнению с неиммобилизованными:
+
Возможность многократного использования
+
Повышенная стабильность
-
Высокая антигенность
+
Возможность направленного транспорта
+
Легкость удаления из реакционной среды

Для лечения бронхитов используются:
+
Химотрипсин
-
Пепсин
-
Аргиназа
+
Трипсин
-
Липаза

Для заместительной терапии используются:
-
Лактатдегидрогеназа
+
Пепсин
-
Аланинаминотрансфераза
+
Трипсин
-
Аргиназа

Фосфофруктокиназа катализирует реакцию:
+
Фруктозо-6-фосфат + АТФ →  Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Пируват  + НАДН.Н+  ↔  Лактат +  НАД+
-
3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат
-
Фосфоенолпируват + АДФ →  Пируват + АТФ
-
Глицеральдегид-3-фосфат ↔ Диоксиацетонфосфат

Пируваткиназа катализирует реакцию:
-
2-Фосфоглицерат ↔ Фосфоенолпируват
+
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-
Пируват  + НАДН.Н+  ↔ Лактат + НАД+
-
Пируват → Ацетальдегид + СО2
-
Пируват + НАД +  + НS-КоА → Ацетил-КоА + НАДН.Н+  + СО2

Коферментом глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы является:
-
тиаминпирофосфат
-
пиридоксальфосфат
-
АТФ
-
НАДФ+
+
НАД+

Укажите судьбу гликолитического НАДН.Н+ в анаэробных условиях:
-
является источником электронов и Н+ для дыхательной цепи
-
восстанавливает лактат в пируват
-
восстанавливает сукцинат в фумарат
+
окисляется при восстановлении пирувата в лактат
-
используется в субстратном фосфорилировании

С процессом окислительного фосфорилирования связана реакция аэробного гликолиза:
-
Фруктозо-6-фосфат + АТФ →  Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Пируват  + НАДН.Н+  ↔  Лактат +  НАД+
+
Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4 ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + НАДН.Н+
-
Фосфоенолпируват + АДФ →  Пируват + АТФ
-
1,3-Дифосфоглицерат + АДФ ↔ 3-Фосфоглицерат + АТФ

Алкогольдегидрогеназа катализирует реакцию:
-
Пируват → Ацетальдегид + СО2
+
Ацетальдегид + НАДН.Н+ ↔ Этанол + НАД+
-
Ацетальдегид + НАД+ + Н2О → Ацетат + НАДН.Н+
-
Фруктозо-1,6-дифосфат ↔ 3-ФГА + ФДА
-
Пируват + СО2 + АТФ → Оксалоацетат + АДФ + Н3РО4

Ферментами гликолиза являются нижеперечисленные ферменты, кроме:
-
альдолазы А
-
лактатдегидрогеназы
+
пируватдекарбоксилазы
-
фосфофруктокиназы
-
фосфоглицераткиназы

Следующие утверждения характеризуют лактатдегидрогеназу, кроме:
-
обеспечивает регенерацию цитозольного  НАД+
+
катализирует необратимую реакцию
-
имеет органоспецифические изоформы
-
включает лактат в центральные пути метаболизма
-
используется в диагностике заболеваний

Гликолиз – это реакции:
-
синтеза гликогена
-
окисления гликогена до лактата
-
окисления глюкозы до ацетилКоА
+
окисления глюкозы до лактата
-
окисления глюкозы до СО2 и Н2О

В процессе аэробного окисления глюкоза расщепляется до:
-
уксусной кислоты
-
молочной кислоты
-
этилового спирта
+
углекислого газа и воды
-
глюкуроновой кислоты

Депонированной формой углеводов у человека является:
-
клетчатка
-
УДФ-глюкуронат
-
крахмал
-
глюкозо-1-фосфат
+
гликоген
-
пектины

Приведённые ниже утверждения характеризуют обмен гликогена, за исключением:
-
наиболее активно протекает в печени и мышцах
-
запасание гликогена в клетках ограничено
-
пути синтеза и распада гликогена различаются
-
быстрая мобилизация и накопление гликогена обусловлены ветвистой структурой
+
осуществляется в митохондриях

Нижеследующие утверждения характеризуют гликогенез, за исключением:
-
предотвращает осмотический шок клетки
-
запасает глюкозу в клетке
-
при ветвлении гликогена образуются α-1,6-гликозидные связи
-
гликогенсинтаза катализирует образование α-1,4-гликозидных связей
+
включение 1 моля глюкозы в гликоген требует 6 молей макроэргических соединений.

Приведённые ниже утверждения характеризуют гликогенолиз, кроме:
-
гликогенфосфорилаза расщепляет α-1,4-гликозидные связи
-
стимулируется глюкагоном в печени
-
стимулируется адреналином в мышцах
+
стимулируется при гипергликемии
-
α-1,6-гликозидные связи в амилопектине расщепляет α-1,6-гликозидаза

Укажите фермент, катализирующий реакцию: (С6Н10О5)n + Фн → (С6Н10О5)n-1 + Глюкозо-1-фосфат.
-
амилаза
-
глюкозо-6-фосфатаза
+
гликогенфосфорилаза
-
гликогенсинтаза
-
гексокиназа

Фосфоролиз гликогена в печени и мышцах даёт различные продукты. Назовите фермент, отсутствие которого в миоцитах приводит к этим различиям:
-
гексокиназа
-
глюкокиназа
-
гликогенфосфорилаза
-
фосфоглюкомутаза
+
глюкозо-6-фосфатаза

Аллостерический активатор гликогенсинтазы:
-
АТФ
-
глюкоза
+
глюкозо-6-фосфат
-
галактоза
-
цАМФ

Аллостерический активатор гликогенфосфорилазы:
-
глюкозо-6-фосфат
+
АМФ
-
АТФ
-
цАМФ
-
кофеин

Выберите правильное и наиболее полное утверждение. Уровень гликемии отражает баланс между следующими метаболическими процессами:
-
аэробным и анаэробным распадом глюкозы в тканях
-
синтезом и распадом гликогена в тканях
-
окислением глюкозы по пентозофосфатному пути
-
продукцией лактата мышечной тканью и потреблением его в ходе глюконеогенеза в печени
+
утилизацией глюкозы тканями и скоростью глюконеогенеза и гликогенолиза в печени

Белком-переносчиком глюкозы в клетки является:
-
Nа+,К+-АТФаза
-
Са-АТФаза
+
ГЛЮТ
-
малат
-
карнитин

Определите основное назначение пентозофосфатного пути:
-
окисление глюкозы
+
генерация в цитоплазме НАДФН.Н+ и снабжение тканей рибозо-5-фосфатом
-
снабжение субстратом для глюконеогенеза
-
обеспечение ацетил-КоА для биосинтеза жирных кислот и стеролов
-
образование лактата

Ферменты пентозного цикла, катализирующие образование НАДФН.Н+:
-
транскетолаза и трансальдолаза
-
фосфофруктокиназа и фруктозо-1,6-дифосфатаза
-
глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа и лактатдегидрогеназа
+
глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа
-
пируватдекарбоксилаза и алкогольдегидрогеназа

Приведённые утверждения характеризуют глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу, за исключением:
-
регуляторный фермент пентозофосфатного цикла
-
дефект фермента обеспечивает определённую защиту от тропической малярии
-
недостаточность фермента эритроцитов ведёт к гемолитической анемии
+
недостаточность фермента эритроцитов – наиболее редко встречающаяся энзимопатия эритроцитов

Приведённые ниже утверждения характеризуют транскетолазу, за исключением:
-
фермент неокислительного этапа пентозного цикла
-
катализирует обратимую реакцию
+
катализирует перенос трёхуглеродных фрагментов
-
катализирует перенос двухуглеродных фрагментов
-
использует тиаминпирофосфат в качестве кофермента

Приведённые ниже утверждения о регуляции пентозофосфатного пути верны, кроме:
+
ФАДН2 – изостерический ингибитор дегидрогеназ
-
НАДФН.Н+ – изостерический ингибитор дегидрогеназ
-
ацил-КоА – аллостерический ингибитор глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
-
инсулин стимулирует синтез дегидрогеназ
-
окситиамин инактивирует транскетолазу

Выберите гормон, понижающий уровень глюкозы в крови:
+
инсулин
-
глюкагон
-
адреналин
-
кортизол
-
соматотропин
-
тироксин

Укажите физиологические концентрации глюкозы в крови:
-
3,3 – 5,5 г/л
+
3,3 – 5,5 ммоль/л
-
5,5 – 10 ммоль/л
-
1,7 – 3,3 ммоль/л

К энзимопатиям углеводного обмена относятся нижеследующие патологии обмена веществ, кроме:
-
гликогенозов
-
агликогенозов
-
галактоземии
+
сахарного диабета
-
непереносимость лактозы

Гликогеноз I типа (болезнь Гирке) развивается при дефиците фермента:
-
фосфорилазы печени
+
глюкозо-6-фосфатазы
-
амило-1,6-глюкозидазы
-
галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы
-
кислой α-1,4-глюкозидазы

Причиной болезни Помпе является наследственный дефицит фермента:
-
гликогенсинтазы
+
кислой α-1,4-глюкозидазы
-
глюкозо-6-фосфатазы
-
фосфорилазы мышщ
-
фосфоглюкомутазы

Агликогеноз развивается при дефиците фермента:
-
глюкозо-6-фосфатазы
-
фосфорилазы мышщ
+
гликогенсинтазы
-
кислой α-1,4-глюкозидазы
-
фосфофруктокиназы мышц

Наиболее частой причиной галактоземии является наследственный дефект фермента:
-
лактозосинтазы
-
УДФ-галактозопирофосфорилазы
-
галактокиназы
+
галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы
-
УДФ-галактозо-4-эпимеразы

##theme 21
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При идиопатической фруктозурии снижается скорость реакции:
+
Фруктоза + АТФ → Фруктозо-1-фосфат + АДФ
-
Глюкозо-6-фосфат + Н2О → Глюкоза + Н3РО4
-
Фруктозо-1-фосфат ↔ Глицеральдегид + ФДА
-
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Глицеральдегид + АТФ → Глицеральдегид-3-фосфат + АДФ
-
Фруктозо-1,6-дифосфат ↔ 3-ФГА + ФДА

##theme 21
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Врождённая непереносимость фруктозы возникает при наследственном дефекте фермента:
-
фруктокиназы
+
альдолазы В
-
глицеральдегидкиназы
-
альдолазы А
-
глюкокиназы

##theme 21
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При пентозурии нарушается превращение:
-
Глюкозо-1-фосфат → УДФ-глюкоза
-
УДФ-глюкоза ↔ УДФ-глюкуронат
-
УДФ-глюкуронат →  Глюкуронат
+
L-Ксилулоза ↔ Ксилит
-
Ксилит ↔ D-Ксилулоза

##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Биологическая роль углеводов:
+
энергетическая
+
пластическая
+
обезвреживающая
-
буферная
+
структурная

##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные ответы. Пищевые волокна:
+
в основном представлены целлюлозой и пектинами
+
поддерживают эубактериоз кишечника
+
стимулируют перистальтику кишечника
+
природные энтеросорбенты
-
усваиваются в организме человека

##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные утверждения. Непереносимость молочного сахара:
+
сопровождается диареей, метеоризмом и спазмами кишечника
-
связана с потреблением лактулозы
+
возникает при врождённой недостаточности лактазы
+
может быть следствием возрастного снижения экспрессии гена лактазы
+
может быть следствием снижения активности лактазы при заболеваниях кишечника

##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите механизмы всасывания глюкозы (галактозы) в кишечнике:
-
пассивная диффузия
+
облегчённая  диффузия
+
активный транспорт
-
пиноцитоз
-
рецептором опосредованный эндоцитоз

##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите белки-переносчики глюкозы в энтероцитах:
-
Са-АТФаза
-
Nа+,К+-АТФаза
+
ГЛЮТ
+
Nа+-глюкозный транспортёр
-
γ-глутамилтрансфераза

##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Инсулинзависимые переносчики глюкозы (ГЛЮТ 4) имеют клетки:
-
кишечника
-
мозга
+
жировой ткани
+
скелетных мышц
-
поджелудочной железы

##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите ферменты, способные катализировать реакцию: Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ.
-
глюкозо-6-фосфатаза
+
гексокиназа
-
фосфоглюкомутаза
+
глюкокиназа
-
фосфогексоизомераза
-
альдозоредуктаза

##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные ответы. Нижеследующая последовательность реакций: Диоксиацетонфосфат  Глицеральдегид-3-фосфат  1,3-Дифосфоглицерат  3-Фосфоглицерат  2-Фосфоглицерат  Фосфоенолпируват
+
может быть этапом аэробного распада глюкозы
+
осуществляется в ходе глюконеогенеза
-
включает необратимые реакции
+
включает реакцию субстратного фосфорилирования

##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Малат-аспартатная челночная система транспорта включает следующие реакции:
+
окисление цитозольного НАДН.Н+ с участием оксалоацетата
-
окисление цитозольного НАДН.Н+ с участием диоксиацетонфосфата
+
окисление малата с участием митохондриальной малатдегидрогеназы
+
превращение оксалоацетата в аспартат в митохондриях
+
превращение аспартата в оксалоацетат в цитозоле

##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите метаболиты, на уровне которых осуществляется сопряжение процессов аэробного окисления глюкозы и окислительного фосфорилирования АДФ:
+
малат
+
пируват
-
ацетилКоА
+
изоцитрат
+
α-кетоглутарат
+
сукцинат

##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите возможные пути превращений пирувата в клетках:
+
карбоксилирование с образованием оксалоацетата
+
окислительное декарбоксилирование с образованием ацетилКоА
-
конденсация с образованием аскорбата
+
трансаминирование с образованием аланина
+
декарбоксилирование с образованием ацетальдегида
+
восстановление с образованием лактата

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите метаболиты пентозофосфатного пути:
+
глицеральдегид-3-фосфат
+
седогептулозо-1,7-дифосфат
+
октулозо-1,8-дифосфат
+
арабинозо-5-фосфат
+
ксилулозо-5-фосфат
+
фруктозо-6-фосфат
-
ксилит

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Из перечисленных ниже коферментов выберите участников пентозофосфатного цикла:
-
УДФ
+
ТПФ
+
НАДФ+
-
НАД+
-
ФМН
-
пиридоксальфосфат

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите назначение неокислительного этапа пентозофосфатного пути:
+
образование необходимого рибозо-5-фосфата
+
катаболизм избыточного рибозо-5-фосфата
-
восстановление НАД+
-
восстановление НАДФ+
-
окисление НАДФН.Н+

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Промежуточные продукты пентозофосфатного пути являются метаболитами гликолиза и вовлекаются в него. Это сопряжение пентозофосфатного пути и гликолиза осуществляется на уровне:
-
фруктозо-1,6-дифосфата
-
фруктозо-2,6-дифосфата
+
глицеральдегид-3-фосфата
+
фруктозо-6-фосфата
-
рибулозо-5-фосфата

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
УДФ-глюкоза требуется для:
-
синтеза глюкозо-6-фосфата
+
синтеза гликогена
-
распада гликогена
+
образования УДФ-глюкуроната
+
использования галактозы в пластических целях

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите функции глюкуронового пути у человека:
+
обезвреживание ксенобиотиков и повышение растворимости экскретируемых веществ
+
поставляет УДФ-глюкуроновую кислоту на синтез гликозаминогликанов
+
дополнительный источник рибозо-5-фосфата
-
синтез аскорбиновой кислоты
+
включение пищевого ксилита в метаболизм

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите, в каких клетках глюкоза превращается по глюкуроновому пути:
+
гепатоциты
-
миоциты
-
адипоциты
-
энтероциты
-
эритроциты
+
фибробласты

##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные утверждения об обмене углеводов в эритроцитах:
-
происходит аэробное окисление глюкозы
+
гликолиз – единственный процесс, продуцирующий АТФ
+
наследственный дефект пируваткиназы ведёт к гемолитической анемии
+
2,3-дифосфоглицерат понижает сродство гемоглобина к кислороду и способствует переходу его в ткани
+
при недостаточности гексокиназы возникает высокое сродство гемоглобина к кислороду и нарушается его переход в ткани

##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите процессы, поставляющие глюкозу в кровь:
+
переваривание и всасывание пищевых углеводов
-
фосфоролиз гликогена в мышцах
+
гликогенолиз в печени
-
гликолиз
+
глюконеогенез

##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные утверждения о влиянии инсулина на обмен углеводов:
+
стимулирует включение ГЛЮТ 4 в клеточную мембрану миоцитов и адипоцитов
+
стимулирует гликолиз
+
стимулирует пентозофосфатный путь окисления глюкозы
-
стимулирует глюконеогенез
+
стимулирует гликогенез

##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Гипергликемический эффект имеют гормоны:
+
адреналин
+
глюкагон
+
кортизол
-
инсулин
+
тироксин
+
соматотропин

##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите наиболее полный ответ. Для оценки состояния углеводного обмена могут быть проведены:
-
определение активности α-амилазы слюны
+
определение сахара в крови
+
определение сахара в моче
+
тест на толерантность к глюкозе
+
сахарные нагрузки с лактозой, сахарозой или галактозой
-
определение общего белка плазмы крови

##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите патологические концентрации глюкозы в крови:
+
< 3,3 ммоль/л
+
< 2,2 ммоль/л
+
> 22 ммоль/л
-
3,3-5,5 ммоль/л
+
≥ 9,5-10 ммоль/л

##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к ключевым реакциям глюконеогенеза недостающий компонент:
5
………. + СО2 + АТФ → Оксалоацетат + АДФ + Фн
6
Оксалоацетат + ГТФ  → ………. + ГДФ + СО2
8
………. + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Фн
7
Глюкозо-6-фосфат + Н2О →  ………. + Фн
0
Пируват
0
Фосфоенолпируват
0
Глюкоза
0
Фруктозо-1,6-дифосфат

##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Расставьте недостающие компоненты в обратимых реакциях глюконеогенеза:
7
АТФ
5
Глицеральдегид-3-фосфат
8
Фосфоенолпируват
6
НАДН.Н+
0
Диоксиацетонфосфат + ……. ↔ Фруктозо-1,6-дифосфат
0
1,3-Дифосфоглицерат + ……. ↔ Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4
0
3-Фосфоглицерат + ……. ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + АДФ
0
…….+ Н2О ↔ 2-Фосфоглицерат

##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Укажите реакции пентозофосфатного пути, соответствующие ферментам:
6
Ксилулозо-5-фосфат + Рибозо-5-фосфат ↔ Седогептулозо-7-фосфат + Глицеральдегид-3-фосфат
7
Арабинозо-5-фосфат + Диоксиацетонфосфат ↔ Октулозо-1,8-дифосфат
5
Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ → 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН.Н+
8
6-Фосфоглюконат + НАДФ+ → Рибулозо-5-фосфат + НАДФН.Н+ + СО2
0
Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
0
Транскетолаза
0
Трансальдолаза
0
6-Фосфоглюконатдегидрогеназа

##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Расставьте недостающие ферменты в основном пути превращения фруктозы: 
5
Фруктозо-1-фосфатальдолаза (Альдолаза В)
4
Фруктокиназа
6
Глицеральдегидкиназа
0
А
0
Б
0
В

##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
На схеме метаболизма галактозы расставьте перечисленные ферменты: 
4
Б
5
В
6
А
0
Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза
0
УДФ-галактозо-4-эпимераза
0
Галактокиназа

##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
В ходе анаэробного гликолиза АТФ синтезируется по механизму _____________ фосфорилирования.
субстратного

##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
При аэробном окислении глюкозы АТФ синтезируется преимущественно по механизму _____________ фосфорилирования.
окислительного

##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Торможение гликолиза тканевым дыханием в присутствии кислорода называется эффектом _____________.
Пастера

##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Процесс синтеза глюкозы из других органических соединений неуглеводной природы называется _____________ .
глюконеогенез*

##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Цикл обращения глюкозы и лактата между печенью и мышцами (в мышцах – гликолиз, в печени – глюконеогенез) называется циклом _____________.
Кори

##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Наследственные патологии обмена гликогена называются _____________ болезнями.
гликогеновыми

##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Анаболизм и катаболизм связаны между собой на уровне субстратов, регуляторов, источников энергии и ____________________.
коферментов

##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Реакции распада сложных веществ до более простых, идущие с выделением химической энергии, называются ____________________.
{катабол*;экзэргоническ*;экзотермическ*}

##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Метаболические  пути бывают линейными, разветвленными, в виде спирали и _________________________.
циклическими

##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Синтез АТФ из АДФ и фосфата с затратой энергии транспорта электронов по дыхательной цепи называется __________________ фосфорилированием.
окислительным

##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Укажите правильную последовательность работы ферментов пируватдегидрогеназного комплекса:
3
Дигидролипоилдегидрогеназа
2
Дигидролипоилацетилтрансфераза
1
Пируватдекарбоксилаза

##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите правильную последовательность работы коферментов мультиферментного комплекса, осуществляющих окислительное декарбоксилирование пирувата и α-кетоглутарата:
2
Липоевая кислота
1
ТПФ
5
НАД+
4
ФАД
3
КоА-SН

##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите правильную последовательность этапов цикла трикарбоновых кислот:
3
Дегидрирование изоцитрата
2
Изомеризация цитрата
4
Дегидрирование α-кетоглутарата
1
Синтез цитрата
5
Субстратное фосфорилирование на уровне сукцинил-КоА
6
Дегидрирование сукцината
8
Дегидрирование малата
7
Гидратация фумарата

##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Расположите в правильной последовательности  реакции дегидрирования в цикле Кребса:
3
Превращение сукцината в фумарат
2
Дегидрирование α-кетоглутарата
4
Превращение малата в оксалоацетат
1
Дегидрирование изоцитрата

##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Расположите в правильной последовательности этапы катаболизма пищевых веществ:
3
Цикл трикарбоновых кислот
1
Гидролиз белков, жиров, углеводов в желудочно-кишечном тракте
2
Окислительное декарбоксилирование пирувата
4
Тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование

##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
На каких этапах превращений в цикле Кребса происходят реакции дегидрирования?
+
Изоцитрата в α-кетоглутарат
+
α-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
+
Сукцината в фумарат
+
Малата в оксалоацетат
-
Сукцинил-КоА в сукцинат
-
Фумарата в малат

##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
На каких этапах превращений в цикле Кребса происходят реакции декарбоксилирования?
+
Изоцитрата в α-кетоглутарат
+
α-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
-
Сукцината в фумарат
-
Малата в оксалоацетат
-
Сукцинил-КоА в сукцинат
-
Фумарата в малат

##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие превращения в ЦТК связаны  с гидратацией субстратов?
-
Цитрата в цис-аконитат
-
α-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
-
Сукцината в фумарат
-
Малата в оксалоацетат
-
Сукцинил-КоА в сукцинат
+
Фумарата в малат
+
Цис-аконитата в изоцитрат

##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие из ферментов цикла Кребса в качестве кофермента содержат производное витамина РР?
+
Изоцитратдегидрогеназа
-
Сукцинатдегидрогеназа
-
Цитратсинтаза
-
Фумаратгидратаза
+
Малатдегидрогеназа
+
α-Кетоглутаратдегидрогеназа

##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите регулируемые ферменты цикла Кребса:
+
Изоцитратдегидрогеназа
-
Фумаратгидратаза
+
Цитратсинтаза
-
Сукцинил-КоА синтетаза
-
Аконитаза
-
Малатдегидрогеназа

0

2

##theme 31
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Сколько моль АТФ может быть синтезировано при окислении 1 моль субстрата  в указанных процессах?
5
Ацетил-КоА → СО2, Н2О
4
Сукцинат → оксалоацетат
6
α-Кетоглутарат → оксалоацетат
0
4 моль
0
10 моль
0
7,5 моль

##theme 31
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Сколько моль АТФ может быть синтезировано при окислении 1 моль субстрата  в указанных процессах?
4
Изоцитрат → сукцинат
5
Сукцинат → СО2, Н2О
6
Фумарат → оксалоацетат
0
6 моль
0
24 моль
0
2,5 моль

##theme 31
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Сколько моль АТФ может синтезироваться при окислении в митохондриях различных субстратов (аминокислоты) до конечных продуктов (СО2, Н2О)?
5
Тирозин → фумарат
4
Пролин → α-кетоглутарат 
6
Аспарагин  → оксалоацетат
0
27,5 моль
0
22,5 моль
0
20 моль   

##theme 31
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Сколько моль АТФ может синтезироваться при окислении в митохондриях различных субстратов (аминокислоты) до конечных продуктов (СО2, Н2О)?
4
Метионин → сукцинил-КоА
5
Фенилаланин → ацетил-КоА 
6
Гистидин → α-кетоглутарат
0
25 моль                       
0
10моль
0
27,5 моль

##theme 31
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Какие превращения в ЦТК сопровождаются:
4
Образованием углекислого газа
5
Отделением водорода с участием  флавиновых дегидрогеназ
6
Гидратацией субстрата
0
Изоцитрат → α-кетоглутарат
0
Сукцинат → фумарат
0
Фумарат → малат

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Реакция образования воды из водорода и кислорода в живой клетке не сопровождается взрывом, так как:
+
Процесс многоступенчатый
-
Этому препятствует мембрана митохондрии
-
Дейтвует система антиоксидантной защиты
-
Вся энергия запасается в макроэргических связях АТФ
+
Газообразный водород в клетке не образуется

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Назовите участников дыхательной цепи, которые могут переносить электроны и протоны:
+
Убихинон
-
Цитохромы а и а3
+
ФАД
+
ФМН
-
Цитохромы в и с

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Назовите участников дыхательной цепи, которые могут переносить только электроны:
-
Комплекс I дыхательной цепи
-
Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
+
Цитохромы в, с
+
Цитохром а3
-
Убихинон

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Работа каких ферментов, участвующих в процессе тканевого дыхания, нарушается, если с пищей не поступает витамин В2?
-
Митохондриальные НАД-зависимые дегидрогеназы
+
ФМН-зависимая дегидрогеназа
+
Сукцинатдегидрогеназа
-
Цитохромоксидаза
+
Глицерофосфатдегидрогеназа

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Назовите участников переноса электронов от НАД-зависимых субстратов на кислород:
-
ФАД
+
ФМН
+
Цитохромы
+
Убихинон
+
Железосерные белки

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите верные утверждения, характеризующие протонную АТФ-синтазу:
+
Ферментный комплекс V внутренней мембраны митохондрий
+
Ингибируется олигомицином
+
Имеет протонные каналы
+
Может проявлять АТФ-азную активность
+
Переходит в активное состояние под действием движущихся через протонный канал протонов
-
Ингибируется атрактилозидом

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите верные положения хемиосмотической гипотезы Митчелла:
+
Внутренняя митохондриальная мембрана непроницаема для протонов           
-
Протоны, переносимые в матрикс митохондрий во время транспорта электронов, создают на мембране градиент рН
+
Для процесса фосфорилирования необходимы интактные (неповрежденные)  митохондрии
+
Переносчики электронов в электронтранспортной цепи расположены по величине редокс-потенциала
+
Электрохимический потенциал, который генерируется при транспорте   электронов, является движущей силой фосфорилирования АДФ

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите правильные утверждения, касающиеся окислительного фосфорилирования:
+
Осуществляется комплексом V внутренней мембраны митохондрий
+
Протонная АТФ-синтаза активируется прохождением протонов через протонный канал
+
Коэффициент фосфорилирования для НАД-зависимых субстратов равен  2,5
+
Коэффициент фосфорилирования для ФАД-зависимых субстратов равен 1,5
-
Коэффициент фосфорилирования увеличивается при действии разобщителей и ингибиторов переноса электронов

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие изменения происходят при разобщении дыхания и фосфорилирования в митохондриях?
-
Уменьшается скорость и дыхания, и фосфорилирования
-
Фосфорилирование остается постоянным, а дыхание  тормозится
+
Дыхание стимулируется, а фосфорилирование уменьшается
-
Скорость дыхания и фосфорилирования увеличивается
+
Величина электрохимического потенциала на внутренней мембране митохондрий  уменьшается

##theme 32
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите  верные утверждения хемиосмотической теории Митчелла:
-
В процессе работы дыхательной цепи происходит перенос протонов   через внутреннюю мембрану митохондрии (ВММ) в матрикс
+
Энергия, освобождающаяся при транспорте электронов, используется на перекачивание    протонов через три комплекса дыхательной цепи в межмембранное пространство
+
В процессе тканевого дыхания на ВММ формируется электрохимический потенциал
+
Энергия электрохимического потенциала используется для работы  комплекса  V ВММ
+
Обратный ток протонов из межмембранного пространства в матрикс по протонным каналам АТФ-синтазы сопровождается синтезом АТФ.

##theme 33
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой из компонентов цепи переноса электронов ингибируется цианидами?
-
НАДН:убихинон оксидоредуктаза
-
Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
-
Убихинол:цитохром с оксидоредуктаза
+
Цитохром с оксидаза

##theme 33
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой из компонентов цепи переноса электронов ингибируется антимицином А?
-
НАДН:убихинон оксидоредуктаза 
-
Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
+
Убихинол:цитохром с оксидоредуктаза
-
Цитохром с оксидаза

##theme 33
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой из компонентов цепи переноса электронов ингибируется барбитуратами?
+
НАДН:убихинон оксидоредуктаза
-
Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
-
Убихинол:цитохром с оксидоредуктаза
-
Цитохром с оксидаза

##theme 33
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой из компонентов дыхательной цепи  переноса электронов ингибируется малоновой кислотой?
-
НАДН:убихинон оксидоредуктаза
+
Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
-
Убихинол:цитохром с оксидоредуктаза
-
Цитохром с оксидаза

##theme 33
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой из компонентов цепи переноса электронов ингибируется ротеноном?
+
НАДН:убихинон оксидоредуктаза 
-
Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
-
Убихинол:цитохром  оксидоредуктаза
-
Цитохром с оксидаза

##theme 34
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какая из указанных ниже функций митохондрий нарушится после обработки их детергентом, влияющим на проницаемость мембран?
+
Сопряжение окисления и фосфорилирования
-
Транспорт электронов по дыхательной цепи
-
Дегидрирование НАД-зависимых субстратов
-
Дегидрирование ФАД-зависимых субстратов
-
Перенос электронов с цитохромоксидазы  на кислород

##theme 34
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Разобщение дыхания и фосфорилирования связано с:
-
Снижением активности Н+-АТФ-синтазы
-
Ингибированием АТФ/АДФ-транслоказы
+
Повышением проницаемости внутренней мембраны митохондрий для протонов
-
Действием цианидов на  цитохромоксидазу
-
Увеличением величины электрохимического потенциала на  ВММ

##theme 34
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все нижеперечисленные причины гипоэнергетических состояний верны, за исключением:
-
Недостаток субстратов тканевого дыхания
-
Недостаток кислорода
+
Избыток витаминов РР и В2
-
Низкая концентрация АДФ в матриксе митохондрий
-
Разобщение с участием динитрофенола

##theme 34
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Чем вызван эффект подавления тканевого дыхания цианидом и оксидом углерода?
-
Разрушением внутренней мембраны митохондрий
+
Связыванием атомов железа цитохромов а и а3
-
Предотвращением связывания АДФ с неорганическим фосфатом
-
Нарушением транспорта кислорода в матрикс митохондрий
-
Торможением активности АТФ-синтазы

##theme 34
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Укажите эффект разобщения  окислительного фосфорилирования динитрофенолом?
-
Тормозится транспорт электронов и синтез АТФ
+
Снижается синтез АТФ
-
Тормозится транспорт электронов, но сохраняется способность синтеза АТФ
-
Специфически ингибируется цитохром в
-
Разобщитель – конкурентный ингибитор НАД-зависимых   дегидрогеназ в митохондриях

##theme 35
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Укажите регулируемый фермент цикла Кребса:
+
Изоцитратдегидрогеназа
-
Фумаратгидратаза
-
Сукцинил-КоА синтетаза
-
Сукцинатдегидрогеназа
-
Аконитаза

##theme 35
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент цикла Кребса  активируется  при низком уровне АТФ?
+
Цитратсинтаза
-
Фумаратгидратаза
-
Аконитаза
-
Сукцинил-КоА синтетаза
-
Малатдегидрогеназа

##theme 35
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Работа каких дыхательных ферментов нарушается, если с пищей не поступает витамин РР?
+
Митохондриальные НАД-зависимые дегидрогеназы
-
ФМН-зависимая дегидрогеназа
-
Сукцинатдегидрогеназа
-
Цитохромоксидаза
-
Глицерофосфатдегидрогеназа

##theme 35
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Ингибитором регуляторных ферментов лимоннокислого цикла является:
-
НАДФН.Н+
-
НАД+
+
АТФ
-
АМФ
-
АДФ

##theme 35
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Чем обеспечивается дыхательный контроль в митохондриях?
-
Глюкозой
-
Лактатом
+
АДФ
-
АМФ
-
Неорганическим фосфатом

##theme 36
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите компоненты ферментативной системы антиоксидантной защиты:
-
Витамин А
-
Аскорбатоксидаза
+
Глутатионпероксидаза
+
Каталаза
+
Супероксиддисмутаза
-
Витамин Е 

##theme 36
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите положения, характеризующие роль активных форм кислорода в организме:
+
Инактивируют ферменты, действуя на сульфгидрильные группы
+
Повреждают клеточные мембраны
-
Стимулируют биосинтез белков и гликопротеинов
-
Участвуют в реакциях фосфорилирования ферментов
+
Участвуют в иммунном ответе

##theme 36
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Что из названного относится к свободным радикалам кислорода?
+
Гидроксидный радикал
-
Оксид углерода
+
Супероксидный радикал
-
Оксид азота
-
Двуокись углерода

##theme 36
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите компоненты неферментативной антиоксидантной защиты:
+
Аскорбиновая кислота
+
Витамины А и Е
-
Витамин В6
-
Супероксиддисмутаза
-
Каталаза
-
Глюкозо-6-фосфатаза

##theme 36
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Что может быть причинами гипоэнергетических состояний?
+
Недостаток субстратов тканевого дыхания
+
Недостаток кислорода
-
Избыток витаминов РР и В2
+
Низкая концентрация АДФ в матриксе митохондрий

##theme 37
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Назовите глицерофосфолипид, в состав которого входит этот радикал  ___________________.
фосфатидная кислота

##theme 37
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Назовите глицерофосфолипид, в состав которого входит этот радикал   _____________________.
фосфатидилглицер*

##theme 37
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Назовите глицерофосфолипид, в состав которого входит этот радикал   __________________.
фосфатидилсерин

##theme 37
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Назовите глицерофосфолипид, в состав которого входит этот радикал   ________________________.
{фосфатидилэтаноламин;кефалин}

##theme 37
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Назовите глицерофосфолипид, в состав которого входит этот радикал   ___________________.
{фосфатидилхолин;лецитин}

##theme 37
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Назовите глицерофосфолипид, в состав которого входит этот радикал   ____________________.
фосфатидилинозит*

##theme 38
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какому липиду соответствует эта формула? 
+
Лецитин
-
Фосфатидилэтаноламин
+
Фосфатидилхолин
-
Фосфатидилинозит
-
Фосфатидилсерин
-
Плазмалоген

##theme 38
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какому липиду соответствует эта формула? 
+
Лизофосфатидилхолин
+
Лизолецитин
-
Фосфатидилхолин
-
Фосфатидилэтаноламин
-
Фосфатидилинозит

##theme 38
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какому липиду соответствует эта формула? 
+
Фосфатидилэтаноламин
-
Фосфатидилинозит
-
Фосфатидилхолин
+
Кефалин
-
Фосфатидилсерин
-
Плазмалоген

##theme 38
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какому липиду соответствует эта формула? 
+
Фосфатидилинозит
-
Фосфатидилхолин
-
Фосфатидилэтаноламин
-
Плазмалоген
-
Фосфатидилсерин
+
Фосфатидилинозитол

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Является субстратом для синтеза стероидных гормонов:
-
Пальмитиновая кислота
-
Ацетоацетат
+
Холестерол
-
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все утверждения о холестероле верны, за исключением:
-
Холестерол – регулятор фазового состояния плазматической мембраны
-
Из холестерола образуются половые гормоны, глюко- и минералокортикоиды
-
Конечный продукт обмена холестерола – желчные кислоты
-
Витамин D синтезируется из холестерола
+
Холестерол – источник образования убихинона

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Холестерол:
-
Субстрат для построения триацилглицеролов
-
Субстрат для образования фосфолипидов
-
Компонент эйкозаноидов
+
Субстрат для образования глюкокортикоидов
-
Подвергается расщеплению под действием панкреатической липазы

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Укажите, к какой группе липидов относится данное вещество: 
-
Простой липид
-
Сквален
+
Эфир холестерола
-
Ланостерол
-
Цереброзид
-
Сфингофосфолипид
-
Холестерол

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Омыление жиров – это:
-
Ферментативный гидролиз
+
Щелочной гидролиз
-
Гидрогенизация
-
Кислотный гидролиз
-
Эмульгирование жиров

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое из нижеследующих соединений является основным среди пищевых жиров?
-

-

-

+

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Самым энергоемким источником в пище человека являются:
-
Белки
-
Нуклеиновые кислоты
+
Триацилглицеролы
-
Углеводы

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
По химической структуре воска – это:
-
Ацилглицеролы
+
Эфиры высших спиртов и высших жирных кислот
-
Стероиды
-
Фосфоглицериды
-
Гликолипиды

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какому липиду соответствует эта формула? 
-
Олеодистеарин
-
Фосфатидилэтаноламин
+
1-Стеароил-2-олеоил-3-пальмитоилглицерол
-
Фосфатидилхолин
-
Лецитин
-
Фосфатидилсерин

##theme 39
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
К нейтральным жирам относятся:
+
Триацилглицеролы
-
Холестерол
-
Фосфоглицериды
-
Жирные кислоты
-
Сфинголипиды

##theme 40
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Дополните фразу. Липиды – природные органические соединения, которые:
-
Хорошо растворимы в воде
-
Нерастворимы в бензоле
-
Нерастворимы в хлороформе
+
Растворимы в неполярных растворителях
-
Растворимы в кислотах
+
Являются эфирами жирных кислот

##theme 40
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Структурным элементом всех сфинголипидов является:
-
Глицерол
+
Церамид
-
Фосфорилхолин
+
Жирная кислота
-
N-Ацетилнейраминовая кислота

##theme 40
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Сфингомиелин состоит из:
-
Глицерола, 1 остатка жирной кислоты и 2 остатков фосфорной кислоты
+
Сфингозина, 1 остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты и холина
-
Сфингозина, 2 остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты и холина
-
Глицерола, 2 остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты и холина
+
Церамида, остатка фосфорной кислоты и холина

##theme 40
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите определения, являющиеся общими для триацилглицеролов, глицерофосфолипидов и цереброзидов:
+
Содержат сложноэфирную или амидную связь с жирной кислотой
-
Содержат две жирные кислоты
-
Не имеют остатка глицерола в своем составе
-
Содержат сфингозин
-
Имеют полярные группы
+
Подвергаются щелочному гидролизу

##theme 40
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Церамид является предшественником нижеследующих молекул, за исключением:
-
Сфингомиелина
+
Фосфатидилэтаноламина
-
Сульфатидов
-
Ганглиозидов
-
Цереброзидов
+
Восков

##theme 41
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Первичные желчные кислоты образуются в:
-
Кишечнике
-
Коже
+
Печени
-
Надпочечниках
-
Половых железах

##theme 41
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Вторичные желчные кислоты образуются в:
+
Кишечнике
-
Коже
-
Печени
-
Надпочечниках
-
Половых железах

##theme 41
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите из представленного списка соединение, которое эффективно используется печенью путем рециркуляции:
-
Пальмитиновая кислота
-
Ацетоацетат
-
Холестерол
+
Желчные кислоты
-
Жирные кислоты

##theme 41
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое количество желчных кислот ежесуточно подвергается всасыванию в нижних отделах тонкого кишечника у взрослого человека?
-
12 г
-
30 г
-
0,5 г
-
95 мг
+
29,5 г

##theme 41
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое количество желчных кислот ежесуточно покидает организм с калом?
-
30 г
-
29,5 г
+
0,5 г
-
95 мг
-
30 г

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое из нижеследующих соединений образуется (наряду с жирными кислотами) под действием липазы?
-

-

+

-

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое из нижеследующих соединений подвергается действию панкреатической липазы?
-

-

+

-

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Продуктами гидролиза фосфатидилхолина фосфолипазой А2 являются:
+
Жирная кислота + 1-ациллизофосфатидилхолин
-
Жирная кислота + 2-ациллизофосфатидилхолин
-
2 Жирные кислоты + глицерол-3-фосфохолин
-
2 Жирные кислоты + глицерол-3-фосфат + холин

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Яды некоторых змей содержат фосфолипазу А2, катализирующую образование лизофосфолипидов. Укажите место ее действия на схеме: 
-
1
+
2
-
3
-
4
-
Фосфолипаза А2 действует в другом месте

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите из нижеследующих утверждений правильное:
-
При гидролизе триацилглицеролов в присутствии липазы сначала отщепляются гидроксильные группы
-
В результате гидролиза  2-моноацилглицеролов образуются глицерол и две молекулы высших жирных кислот
-
Ацил-КоА дегидрогеназа содержит в качестве кофермента НАД+
+
Конечными продуктами расщепления триацилглицеролов под влиянием панкреатической липазы являются 2-моноацилглицерол, глицерол и жирные кислоты

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Всасывание липидов происходит преимущественно в:
+
Тонкой кишке
-
Двенадцатиперстной кишке
-
Полости рта
-
Желудке
-
Толстой кишке

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Выберите из нижеследующих утверждений правильное:
-
Гидролиз 2-моноацилглицеролов идет при участии специфических фосфолипаз
-
При гидролизе триацилглицеролов под влиянием липазы сначала отщепляются гидроксильные группы
-
В результате гидролиза  2-моноацилглицеролов образуются глицерол и две молекулы высших жирных кислот
+
Конечными продуктами расщепления триацилглицеролов под влиянием панкреатической липазы являются 2-моноацилглицерол, глицерол и жирные кислоты

##theme 42
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Из приведенного списка выберите белок, обеспечивающий образование 2-моноацилглицеролов в качестве конечного продукта метаболического пути:
-
Липопротеинлипаза
+
Панкреатическая липаза
-
Гормон-чувствительная липаза
-
Печеночная липаза

##theme 43
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Субстратом синтеза триацилглицеролов только в энтероцитах является ______________.
{2-моноацилглицер*;бета-моноацилглицер*;моноацилглицер*}

##theme 43
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
В ресинтезе фосфатидилхолина с 1,2-диацилглицеролом взаимодействует _______________.
ЦДФ-холин

##theme 43
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Жирные кислоты активируются в результате реакции, в ходе которой жирная кислота взаимодействует с ______ с образованием _________.Впишите ответы через пробел
{КоА ацил-КоА;Коэнзим А ацил-КоА}

##theme 43
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Дополните реакцию ресинтеза липидов в энтероцитах, указав название продукта:      Холестерол + R-CO-SKoA → ________________.
{эфир* холестерол*;эстерифицированный холестерол}

##theme 43
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Укажите название фермента (полное название), катализирующего эту реакцию ресинтеза липидов в энтероцитах:    Холестерол + R-CO-SKoA → эфир холестерола.
{ацил-КоА-холестерол-ацилтрансфераза;ацил-КоА-холестеролацилтрансфераза;ацил-КоА} холестеролацилтрансфераза;ацил-КоА холестерол ацилтрансфераза;ацил-КоАхолестеролацилтрансфераза}

##theme 44
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите нужную последовательность ферментов, катализирующих промежуточные этапы этого метаболического пути в энтероцитах: 
4
Фосфатидатфосфатаза
2
Глицерол-3-Ф-ацилтрансфераза
3
1-Ацилглицерол-3-Ф-ацилтрансфераза
5
Диацилглицерол-ацилтрансфераза
1
Глицеролкиназа

##theme 44
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите нужную последовательность промежуточных субстратов ресинтеза фосфатидилэтаноламина в энтероцитах: 
1
 
3
 
2
 
4
 

##theme 44
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите нужную последовательность промежуточных субстратов этого метаболического пути в энтероцитах: 
1
   
3
 
2
 
4
 

##theme 44
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите нужную последовательность промежуточных субстратов этого метаболического пути в энтероцитах: 
1

3

2

4

##theme 44
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите нужную последовательность ферментов, катализирующих промежуточные этапы этого метаболического пути в энтероцитах: 
4
Фосфатидатфосфатаза
5
Холинфосфотрансфераза
2
Глицерол-3-Ф-ацилтрансфераза
3
1-Ацилглицерол-3-Ф-ацилтрансфераза
1
Глицеролкиназа

##theme 45
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Расположите в последовательном порядке образование промежуточных продуктов β-окисления жирных кислот:
2
CH3(CH2)4CH=CH-CO-SКoA
3
CH3(CH2)4-CH(OH)-CH2-CO-SКoA
1
CH3(CH2)6-CO-SКoA
5
CH3(CH2)4-CO-SКoA
4
CH3(CH2)4-CO-CH2-CO-SКоA

##theme 45
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Последовательность реакций β-окисления жирных кислот:
1
Дегидрирование ацил-КоА
2
Гидратация
3
Дегидрирование -оксиацил-КоА
4
Тиолиз

##theme 45
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите правильную последовательность превращения субстратов при β-окислении жирных кислот:
1
Жирная кислота
2
Ацил-КоА
3
Еноил-КоА
4
β-Гидроксиацил-КоА
5
β-Кетоацил-КоА
6
Ацетил-КоА

##theme 45
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Расположите в правильной последовательности ферменты, участвующие в -окислении жирных кислот:
1
Ацил-КоА дегидрогеназа
4
Тиолаза
3
Гидроксиацил-КоА дегидрогеназа
2
Еноил-КоА гидратаза

##theme 45
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Выберите правильную последовательность витаминов, коферментные формы которых принимают участие в реакциях β-окисления жирных кислот в митохондриальном матриксе:
1
Витамин В2
2
Витамин РР
3
Пантотеновая кислота в ходе образования ацетил-КоА

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое низкомолекулярное азотистое соединение принимает участие в переносе жирных кислот через мембрану митохондрий?
-
Карнозин
-
Креатин
-
Серин
+
Карнитин
-
Биотин

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент регулирует поступление субстратов в митохондрии для β-окисления?
-
Ацетил-КоА карбоксилаза
-
Липопротеинлипаза
-
Гормон-чувствительная триацилглицероллипаза
-
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза
+
Ацил-КоА-карнитин ацилтрансфераза

0

3

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Уровень какого соединения будет выше нормы в крови человека с недостаточностью карнитина после ночного голодания?
-
Глюкозы
+
Жирных кислот
-
Ацетоацетата
-
3-Гидроксибутирата
-
Аминокислот

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какая из стадий β-окисления включает процесс активации молекул жирных кислот и проникновения их из цитоплазмы внутрь митохондрий?
-
Ферментативная этерификация свободной жирной кислоты с глицеролом, которая происходит в наружной мембране митохондрий
-
Фосфорилирование свободной жирной кислоты за счет АТФ
+
Перенос остатка жирной кислоты на молекулу карнитина
-
Перенос остатка жирной кислоты от HS-КоА на молекулу креатина
-
Перенос остатка жирной кислоты на внутримитохондриальный АПБ-SH

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Сколько молекул АТФ образуется во время полного β-окисления лауриновой кислоты (12 С)?
-
83
-
80
+
78
-
60

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Сколько молекул НАДН.Н+ образуется в ходе метаболизма 1 молекулы лауриновой кислоты (12С) до СО2 и Н2О ?
-
12
-
5
+
23
-
10

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Решите задачу и выберите правильный ответ. Полное β-окисление жирной кислоты, содержащей 18 С, приводит к образованию (….) молекул АТФ; при этом энергетический баланс составит (…) молекул АТФ:
-
128, 147
+
122, 120
-
135, 134
-
90, 89

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Сколько молекул АТФ образуется при полном β-окислении одной молекулы миристиновой кислоты (14 С) до СО2 и Н2О?
-
110
-
94
+
92
-
70

##theme 46
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое соединение является конечным продуктом β-окисления высших жирных кислот с четным числом углеродных атомов?
-
α-Глицеролфосфат
-
β-Гидроксибутират
+
Ацетил-КоА
-
Метилмалонил-КоА
-
Ацил-КоА

##theme 47
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выбрать все необходимые вещества для β-окисления жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов:
+
КоА-SH
+
АТФ
+
Карнитин
+
ФАД
+
НАД+
-
НАДФ+

##theme 47
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные варианты ответов относительно особенностей метаболизма короткоцепочечных жирных кислот (с числом углеродных атомов меньше 12):
+
Для проникновения в митохондрии с целью β-окисления им не требуется специальная транспортная система
+
Их триацилглицеролы гидролизуются панкреатической липазой
+
Окисляются в печени
+
Депонируются в жировой ткани
-
Находясь в составе пищи, увеличивают уровень кетоновых тел в крови

##theme 47
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие продукты образуются в результате -окисления жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов?
+
Сукцинил-КоА
+
Пропионил-КоА
+
Ацетил-КоА
+
Метилмалонил-КоА
-
β-гидроксибутират

##theme 47
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие витамины или коферменты принимают участие в реакциях, обеспечивающих возможность вступления пропионил-КоА (образуется в ходе β-окисления жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов) в ЦТК?
-
Никотиновая кислота
-
Рибофлавин
-
ТПФ
-
Липоевая кислота
-
ФАД
-
ФМН
+
B12
+
Карбоксибиотин
-
НАД+

##theme 47
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите все потенциальные источники энергии, которые образуются при полном β-окислении валерианил-КоА (5С):
-
4 ФАДН2
-
9 НАДН.Н+
+
5 ФАДН2
-
5 НАДФН.Н+
+
сукцинил-КоА
+
11 НАДН.Н+

##theme 48
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Причиной болезни Рефзума является:
-
Нарушенное превращение маргариновой кислоты в пристановую кислоту
+
Врожденный дефицит рецепторов в пероксисомах для фитанатгидроксилазы
-
Нарушение -окисления фитановой кислоты
-
Нарушение -окисления дикарбоновых жирных кислот

##theme 48
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
По какому пути идет (преимущественно) распад высших жирных кислот?
-
Декарбоксилирования
-
Восстановления
-
-Окисления
+
-Окисления
-
-Окисления

##theme 48
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какова внутриклеточная локализация -окисления жирных кислот?
-
Ядро
-
Митохондрии
-
Пероксисомы
+
Эндоплазматический ретикулум
-
Липосомы
-
Рибосомы

##theme 48
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В результате -окисления жирнокислотная цепь:
+
Укорачивается на 1 атом углерода
-
Удлиняется на 2 углеродных атома
-
Окисляется с образованием карбоксильной группы, но количество углеродных атомов не меняется
-
Укорачивается на 2 углеродных атома, включая первый после карбоксильной группы

##theme 48
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В результате -окисления жирнокислотная цепь:
-
Укорачивается на 1 углеродный атом в митохондриях
-
Удлиняется на 2 углеродных атома в ЭПР
+
Окисляется в дикарбоновую кислоту в ЭПР
-
Расщепляется до ацетил-КоА в митохондриях

##theme 48
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой метаболический процесс изображен на схеме: 
-
β-Окисление жирной кислоты с нечетным количеством «С»
-
-Окисление жирных кислот
-
Синтез кетоновых тел
+
-Окисление жирных кислот
-
Окисление кетоновых тел

##theme 49
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какая из нижеперечисленных жирных кислот является незаменимой?
-
Стеариновая
-
Олеиновая
-
Пальмитиновая
+
Линолевая
-
Пальмитоолеиновая

##theme 49
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Освобождение арахидоновой кислоты из глицерофосфолипидов мембран при участии фосфолипазы А2 ингибируется:
-
Аспирином
-
Линоленовой кислотой
+
Глюкокортикоидами
-
Тромбином

##theme 49
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
На ингибировании какого фермента основано противовоспалительное действие аспирина?
+
Циклооксигеназы
-
Фосфолипазы А2
-
ГМГ-КоА редуктазы
-
Холестеролэстеразы

##theme 49
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Ключевым ферментом синтеза лейкотриенов является:
-
Фосфодиэстераза
+
Липоксигеназа
-
Каталаза
-
Циклооксигеназа
-
Липаза
-
Аденилатциклаза

##theme 49
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
К функциям, регулируемым простагландинами, относятся:
-
Процессы хемотаксиса
+
Сокращение гладких мышц
-
β-окисление арахидоновой кислоты
-
Стимуляция желудочной секреции
-
Агрегация тромбоцитов

##theme 50
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое азотсодержащее соединение принимает участие в карбоксилировании ацетил-КоА в ходе синтеза жирных кислот?
-
Серин
-
Карнитин
-
Креатин
+
Биотин

##theme 50
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Ацетил-КоА карбоксилаза катализирует реакцию, в ходе которой малонил-КоА образуется из ацетил-КоА и бикарбонат-иона. Секреция какого гормона активирует этот фермент?
-
Глюкагона
-
Адреналина
-
Кортикостерона
+
Инсулина

##theme 50
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Углекислый газ при биосинтезе высших жирных кислот используется в реакции:
-
Синтеза ацетил-КоА из одноуглеродных фрагментов
+
АТФ-зависимого синтеза малонил-КоА из ацетил-КоА
-
Образования пировиноградной кислоты
-
Превращения малонил-КоА в -кетобутирил-КоА

##theme 50
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент катализирует представленную реакцию: СН3-СО-SKoA + НCО3 + АТФ → HООС-CH2-CO-SKoA + АДФ + Фн ?
-
Гидроксиметилглутарил-КоА редуктаза
-
Тиолаза
-
Тиокиназа
+
Ацетил-КоА карбоксилаза
-
Холестеролэстераза
-
ЛХАТ

##theme 50
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое вещество необходимо добавить в схему представленной реакции: Ацетил-КоА + СО2 + АТФ → АДФ + Фн + ....?
-
β-Кетоацил-КоА
+
Малонил-КоА
-
Ацил-КоА
-
Бутирил-КоА
-
Еноил-КоА
-
Сукцинил-КоА
-
Цитрат
-
Ацетил-КоА

##theme 51
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Установите соответствие между участниками синтеза холестерола в клетках организма и их конкретным участием в этом процессе:
6
Ацетил-КоА
7
Ланостерол
8
Сквален
9
Мевалонат
10
ГМГ-КоА
0
Исходный субстрат
0
Непосредственный циклический предшественник холестерола
0
Его алифатическая структура образуется из двух молекул фарнезилилпирофосфата и в последующем подвергается циклизации
0
Ключевой промежуточный субстрат, который образуется в результате восстановления ГМГ-КоА
0
Является продуктом конденсации трех молекул ацетил-КоА

##theme 51
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Установите соответствие между участниками синтеза холестерола в клетках организма и их конкретным участием в этом процессе:
6
Холестерол
7
Фарнезилпирофосфат
8
Геранилпирофосфат
9
Диметилаллилпирофосфат
10
Изопентенилпирофосфат
0
Конечный продукт
0
Образуется при взаимодействии геранилпирофосфата и диметилаллилпирофосфата
0
Образуется при взаимодействии диметилаллилпирофосфата и изопентенилпирофосфата
0
Является изомером изопентенилпирофосфата
0
Образуется при декарбоксилировании мевалоната

##theme 51
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Укажите, какое количество углеродных атомов соответствует каждому из нижеприведенных участников биосинтеза холестерола:
10
Ацетил-КоА
6
Ланостерол
9
Фарнезилпирофосфат
7
Холестерол
8
Геранилпирофосфат
0
30
0
27
0
10
0
15
0
2

##theme 51
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Укажите, какое количество углеродных атомов соответствует каждому из нижеприведенных участников биосинтеза холестерола:
10
Геранилпирофосфат
8
Ацетоацетил-КоА
9
Ланостерол
6
Диметилаллилпирофосфат
7
ГМГ-КоА
0
5
0
6
0
4
0
30
0
10

##theme 51
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Установите соответствие между субстратом и возможностью его использования в клетках печени для синтеза холестерола:
5
Ацетил-КоА в митохондриях
6
ГМГ-КоА в митохондриях
7
ГМГ-КоА в цитозоле
8
Ацетоацетил-КоА в митохондриях
0
Может в случае избыточного содержания и выхода в цитозоль использоваться в качестве исходного субстрата для образования ГМГ-КоА
0
Не может, используется для синтеза кетоновых тел
0
Может, используется для образования мевалоната
0
Не может, используется для образования ГМГ-КоА в митохондриях

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какая из нижеследующих реакций является объектом действия лекарственного препарата «Ловастатин»?
-
Циклизация сквалена в стерол
-
Конденсация С5 единиц в С30
-
Последняя реакция в синтезе холестерола, то есть восстановление 7-дегидрохолестерола
+
Образование мевалоната
-
Конденсация двух молекул ацетил-КоА в ацетоацетил-КоА

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Человеку с врожденной недостаточностью рецепторов к ЛПНП провели курс лечения ловастатином. Каковы последствия такого лечения?
-
Усилился синтез холестерола de novo
-
Увеличилось число рецепторов к ЛПНП на мембранах
-
Повысилась активность АХАТ
+
Снизился уровень холестерола в крови
-
Повысился уровень триацилглицеролов в крови

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент является мишенью для фармакологических препаратов, понижающих уровень холестерола в плазме?
-
Ацетил-КоА карбоксилаза
-
Липопротеинлипаза
-
Гормон-чувствительная триацилглицероллипаза
+
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза
-
Пальмитоил-КоА-карнитин ацилтрансфераза

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Их высокий уровень в крови тесно связан с уменьшением риска заболевания сердца:
-
ЛПОНП
-
ЛПНП
-
Хиломикроны
+
ЛПВП
-
ЛППП

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Уровень ЛПНП повышен у людей с наследственной гиперхолестеролемией, потому что:
+
Неэффективно функционируют рецепторы для апоВ-100
-
Увеличен синтез ЛПОНП
-
Увеличен синтез ЛППП
-
Увеличен синтез хиломикронов
-
Снижена активность гормон-чувствительной липазы

##theme 53
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Установите соответствие между регулятором обмена липидов и его функцией:
5
Адреналин
6
Инсулин
7
Глюкокортикоид
8
Глюкоза
0
Стимулирует активность триацилглицероллипазы
0
Может ингибировать жиромобилизующую триацилглицероллипазу, снижая уровень цАМФ путем активации фосфодиэстеразы
0
Ингибирует активность фосфолипазы А2
0
Высокий уровень в клетках подавляет -окисление жирных кислот за счет увеличения отношения НАДН.Н+/НАД+

##theme 53
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Найдите соответствие между регулятором и его эффектом на липидный обмен:
5
Глюкагон
6
Инсулин
7
Цитрат
8
Малонил-КоА
0
Ингибирует ацетил-КоА карбоксилазу
0
Стимулирует ацетил-КоА карбоксилазу и мевалонатредуктазу, ингибирует киназу фосфорилазы, ингибирует синтез кетоновых тел
0
Стимулирует перенос ацетил-КоА из митохондрий в цитозоль
0
Аллостерический ингибитор наружной карнитинацилтрансферазы

##theme 53
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Глюкагон – важнейший регулятор обмена липидов. Найдите соответствие между эффектом и причиной его развития:
5
Низкий уровень глюкозы в плазме крови
6
Усиление расщепления гликогена
7
Его жиромобилизующее действие
8
Снижение интенсивности синтеза жирных кислот в клетках под его влиянием
0
Приводит к увеличению секреции глюкагона  из -клеток поджелудочной железы
0
Обусловлено увеличением уровня цАМФ в гепатоцитах
0
Происходит вследствие увеличения активности гормон-чувствительной липазы в адипоцитах и расщепления триацилглицеролов на жирные кислоты и глицерол
0
Обусловлено увеличением образования фосфорилированной формы ацетил-КоА карбоксилазы

##theme 53
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Инсулин – важнейший регулятор обмена липидов. Найдите соответствие между эффектом и причиной его развития:
6
Его стимулирующее влияние на липолиз в плазме крови
7
Его ингибирующее влияние на липолиз в адипоцитах
8
Ускорение синтеза эндогенного холестерола под его влиянием
9
Увеличение синтеза жирных кислот под его влиянием
10
Активное образование глицерол-3-фосфата в адипоцитах для обеспечения синтеза триацилглицеролов под его влиянием
0
Обусловлено увеличением синтеза липопротеинлипазы в адипоцитах
0
Обусловлено дефосфорилированием гормон-чувствительной липазы
0
Обусловлено активацией мевалонатредуктазы
0
Обусловлено увеличением активности ацетил-КоА карбоксилазы
0
Обусловлено активным образованием ГЛЮТ 4 и стимуляцией гликолиза

##theme 53
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Найдите соответствие между ферментом, образующимся в адипоцитах и находящимся под гормональным контролем инсулина и (или) глюкагона, и его субстратом:
5
Липопротеинлипаза
6
Жиромобилизующая липаза
7
Ацил-КоА синтетаза
8
Глицерол-3-фосфатдегидрогеназа
0
Триацилглицеролы плазмы крови
0
Триацилглицеролы в адипоцитах
0
Жирные кислоты, новосинтезированные и образовавшиеся в ходе липолиза
0
Фосфодиоксиацетон

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Из приведенного списка выберите белок, который катализирует гидролиз триацилглицеролов в кровеносных капиллярах:
+
Липопротеинлипаза
-
Панкреатическая липаза
-
Гормон-зависимая липаза
-
Колипаза

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Что может быть причиной высокого содержания хиломикронов натощак в крови?
-
Нарушение выделения желчи
+
Недостаточность липопротеинлипазы
-
Недостаточность липазы кишечника
-
Молекулярный дефект апопротеина D
-
Молекулярный дефект апопротеина В-48

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент катализирует гидролиз триацилглицеролов липидного фонда плазмы крови?
-
Ацетил-КоА карбоксилаза
+
Липопротеинлипаза
-
Гормон-чувствительная триацилглицероллипаза
-
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза
-
Пальмитоил-КоА-карнитин ацилтрансфераза

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент участвует в катаболизме ЛПОНП?
-
АХАТ
-
Панкреатическая липаза
-
Кишечная липаза
+
Липопротеинлипаза
-
ЛХАТ

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Метаболизм одного из нижеперечисленных соединений приводит к образованию с помощью липопротеинлипазы нового продукта, также указанного ниже. Идентифицируйте этот продукт:
-
ЛПОНП
-
Альбумин
-
Хиломикроны
-
ЛПВП
+
ЛППП

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Из приведенного списка выберите белок, который активируется протеинкиназой А:
-
Липопротеинлипаза
-
Панкреатическая липаза
+
Жиромобилизующая липаза
-
Колипаза

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Укажите апопротеин – активатор липопротеинлипазы:
-
Апо В-100
-
Апо В-48
-
Апо А
+
Апо С-II
-
Апо Е

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Активатором ЛХАТ является:
-
Апо С-II
-
Апо В-100
+
Апо А-I
-
Апо Е
-
Апо D

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какое из приведенных ниже положений о глицероле, образующемся в адипоцитах в результате гидролиза триацилглицеролов, верно?
-
Превращается в глюкозу в адипоцитах
-
Превращается в глицеролфосфат под действием глицеролкиназы и используется для синтеза триацилглицеролов в адипоцитах
-
Окисляется в адипоцитах
-
Превращается в дигидроксиацетонфосфат в адипоцитах
+
Диффундирует в кровь

##theme 52
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Какой фермент участвует в катаболизме хиломикронов в плазме крови?
-
Панкреатическая липаза
-
Кишечная липаза
-
Фосфолипазы
+
Липопротеинлипаза
-
Триацилглицероллипаза

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные варианты ответов относительно факторов риска атеросклероза:
+
Курение
-
Высокий уровень ЛПВП
+
Высокий уровень ЛПНП
+
Ожирение
-
Низкий уровень ЛП (а)

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
У человека уровень холестерола 360 мг% ( норма – ниже 200 мг%) и  уровень триацилглицеролов – 140 мг% (норма – ниже 160 мг%). У больного возможно:
+
Снижена способность рецепторопосредованного эндоцитоза ЛПНП
-
Снижена способность гидролиза триацилглицеролов в хиломикронах
-
Понижена способность образования ЛПНП
+
Повышено содержание ЛПВП
-
Снижена способность превращать ЛПОНП в ЛППП

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие из нижеследующих процессов ослабляются после еды?
-
Поступление глюкозы в жировую ткань
+
Расщепление триацилглицеролов в жировой ткани
-
Образование в печени НАДФН.Н+
-
Образование в печени малонил-КоА
-
Образование в печени ЛПОНП
+
Глюконеогенез

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие утверждения верны для липопротеинов низкой плотности?
+
Их высокий уровень указывает на высокий риск развития заболевания коронарных сосудов
-
Их высокий уровень указывает на низкий риск развития заболевания коронарных сосудов
+
При электрофорезе их подвижность соответствует -липопротеинам
-
Одним из апопротеинов в их составе является апо А-I
-
Обладают самой высокой подвижностью при электрофорезе липопротеинов
+
Присутствуют в плазме крови утром натощак
-
Обеспечивают обратный транспорт холестерола
+
Обеспечивают клетки всех периферических тканей холестеролом

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие утверждения верны для липопротеинов высокой плотности?
-
Их высокий уровень указывает на высокий риск развития заболевания коронарных сосудов
+
Их высокий уровень указывает на низкий риск развития заболевания коронарных сосудов
-
При электрофорезе их подвижность соответствует -липопротеинам
+
Одним из апопротеинов в их составе является апо А-I
+
Обладают самой высокой подвижностью при электрофорезе липопротеинов
+
Присутствуют в плазме крови утром натощак
+
Обеспечивают обратный транспорт холестерола
-
Обеспечивают клетки всех периферических тканей холестеролом
-
Служат источником жирных кислот для клеток

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие утверждения верны для липопротеинов очень низкой плотности?
+
Их высокий уровень указывает на высокий риск развития заболевания коронарных сосудов
+
При электрофорезе их подвижность соответствует пре--липопротеинам
-
Одним из апопротеинов в их составе является апо А-I
-
Обладают самой высокой подвижностью при электрофорезе липопротеинов
+
Присутствуют в плазме крови утром натощак
-
Обеспечивают обратный транспорт холестерола
-
Обеспечивают клетки всех периферических тканей холестеролом
+
Служат источником жирных кислот для клеток

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие утверждения верны для хиломикронов?
-
Их низкий уровень указывает на высокий риск развития заболевания коронарных сосудов
-
При электрофорезе их подвижность соответствует пре--липопротеинам
+
Одним из апопротеинов в их составе является апо В-48
-
Обладают самой высокой подвижностью при электрофорезе липопротеинов
-
Присутствуют в плазме крови утром натощак
-
Подвергаются катаболизму в печени под влиянием липопротеинлипазы
+
В плазме крови превращаются в «обломки»
+
Служат источником жирных кислот для клеток

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие выражения соответствуют аполипопротеину D?
-
Взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны клеток
-
Предположительно, находится в ядре липопротеиновых частиц
+
Является компонентом ЛПВП
-
Является активатором ЛХАТ
-
Поступает на хиломикроны из ЛПВП
+
Участвует в транспорте липидов между липопротеинами

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие выражения соответствуют аполипопротеину C-II?
-
Взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны клеток
-
Предположительно, находится в ядре липопротеиновых частиц
+
Является компонентом ЛПВП
-
Является активатором ЛХАТ
+
Поступает на хиломикроны из ЛПВП
-
Участвует в транспорте липидов между липопротеинами

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие выражения соответствуют аполипопротеину Е?
+
Взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны гепатоцитов
-
Предположительно, находится в ядре липопротеиновых частиц
+
Является компонентом ЛПВП
-
Является активатором ЛХАТ
+
Поступает на хиломикроны из ЛПВП
-
Участвует в транспорте липидов между липопротеинами

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите белки, которые обеспечивают связывание со специфическими клеточным рецепторами  ЛППП и ЛПНП:
-
Апо С-II
+
Апо В-100
-
Апо А-I
+
Апо Е
-
Апо D

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Обнаружены в ЛПВП, но не в ЛПНП:
+
Апо С
-
Апо В-100
+
Апо А
+
Апо Е
+
Апо D

##theme 54
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Подберите аполипопротеины для образования зрелого хиломикрона:
+
Апо В-48
+
Апо С-II
+
Апо Е
-
Апо В-100
-
Апо D

##theme 32
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Найдите соответствие между липопротеинами плазмы крови и их метаболическими харатеристиками:
6
ХМ
7
ЛПОНП
8
ЛППП
9
ЛПНП
10
ЛПВП
0
Под влиянием липопротеинлипазы превращаются в обломки, которые разрушаются в печени
0
Образуются в печени. Под влиянием липопротеинлипазы превращаются в ЛППП
0
Их триацилглицеролы подвергаются расщеплению печеночной липазой, преобразуются в ЛПНП
0
Их разрушение происходит в клетках всех органов и тканей и обеспечивает поддержание баланса жидкокристаллического состояния мембран
0
На их поверхности происходит образование эфиров холестерола

##theme 32
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
В представленных ниже выражениях найдите причинно-следственные связи метаболизма липопротеинов плазмы крови:
5
ЛПНП транспортируют холестерол в клетки органов и тканей для последующего его метаболизма и хранения
6
Хиломикроны транспортируют ресинтезированные триацилглицеролы из кишечника в кровь
7
ЛПОНП транспортируют эндогенные липиды из печени в периферические ткани для их последующего метаболизма
8
ЛПВП транспортируют холестерол из клеток в печень
0
В результате в клетках ингибируется синтез холестерола, создаются условия для образования пенистых клеток и синтеза глюкокортикоидов
0
В результате в крови растет уровень свободных жирных кислот, которые используются для депонирования триацилглицеролов в клетках
0
В результате в крови растет уровень свободных жирных кислот, которые не используются для депонирования триацилглицеролов
0
В результате усиливается синтез и секреция желчных кислот

##theme 32
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Найдите соответствие названных липидов их характеристикам:
6
Свободный холестерол
8
Эфиры холестерола
7
Триацилглицеролы
9
Фосфолипиды
10
Эссенциальные жирные кислоты
0
Является дифильным соединением, а его основная транспортная форма – ЛПНП
0
Являются полностью гидрофобными соединениями, транспортируются в крови различными липопротеинами, но больше всего – хиломикронами и липопротеинами очень низкой плотности
0
Являются полностью гидрофобными соединениями, их основная транспортная форма в клетки – ЛПНП, а из клеток – ЛПВП
0
Являются дифильными соединениями, основной липидный компонент в составе незрелых ЛПВП
0
Являются дифильными соединениями. Их фонд в организме формируется, преимущественно, за счет пищи

##theme 32
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Найдите соответствие:
5
Липаза
6
Низкая величина отношения инсулин/глюкагон в плазме крови
7
Высокая величина отношения инсулин/глюкагон в плазме крови
8
Альбумин
0
Синтезируется в поджелудочной железе, печени, адипоцитах, миоцитах и катализирует одну и ту же реакцию
0
Способствует расщеплению триацилглицеролов за счет стимуляции жиромобилизующей липазы
0
Снижает расщепление триацилглицеролов за счет ингибирования жиромобилизующей липазы
0
Необходим для транспорта жирных кислот в кровотоке из мест хранения (жировой ткани) в периферические ткани, где они окисляются

##theme 32
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Найдите соответствие между ферментами и их характеристиками:
5
Липопротеинлипаза
6
Жиромобилизующая липаза
7
Печеночная липаза
8
Панкреатическая липаза
0
Присоединена к эндотелию кровеносных капилляров, ответственна за гидролиз экзо- и эндогенных триацилглицеролов
0
Ее активность проявляется в цитозоле адипоцитов
0
Ответственна за гидролиз только эндогенных триацилглицеролов, одним из субстратов для нее являются ЛППП
0
Ответственна за гидролиз только экзогенных триацилглицеролов

##theme 55
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Что называют кетоновыми телами?
+
Ацетоацетат
-
Ацетоацетил-КоА
+
β-Гидроксибутират
-
β-Гидроксибутирил-КоА
+
Ацетон

##theme 55
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Пути использования ацетил-КоА:
+
ЦТК
+
Синтез жирных кислот
+
Синтез 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА
+
Синтез кетоновых тел
-
Глюконеогенез

##theme 55
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Подберите пары – фермент и продукт его действия:
+
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА лиаза, ацетоацетат
-
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза, ацетоацетат
-
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА  лиаза, мевалонат
+
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА  редуктаза, мевалонат

##theme 55
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные варианты ответов относительно судьбы жирных кислот, высвобождаемых из жировой ткани во время голодания:
+
Часть из них в печени преобразуется в 3-гидроксибутират
+
Некоторое их количество в печени превращается в ацетоацетат
-
Часть из них окисляется в нервной ткани, чтобы обеспечить энергией мозг
+
Некоторое их количество окисляется для обеспечения печени энергией
-
Используются в жировой ткани для образования триацилглицеролов

##theme 1
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Используются для синтеза и кетоновых тел, и холестерола:
-
Пальмитиновая кислота
-
Ацетоацетат
+
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА синтаза
-
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза
+
3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА
+
Ацетоацетил-КоА
+
Ацетил-КоА
-
Мевалоновая кислота

0


Вы здесь » спор до последней капли крови » главный портал » ответы на БХ