Первичная структура белка – это:
-
Первичная структура белка – это:
-
Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот
+
Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке
-
Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова
-
Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями
Основа первичной структуры белка:
+
Полипептидная цепь
-
Цепь нуклеиновых кислот
-
Соединения аминокислот с углеводами
-
Соединения кетокислот
-
Субъединицы
Первичную структуру белков определяют как:
-
Количество полипептидных цепей
+
Состав и порядок аминокислот
-
Соотношение доменов в полипептиде
-
Водородные связи
-
Пептидные связи
Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?
-
Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот
+
Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
-
Водородные связи между пептидными группировками
-
Водородные связи между радикалами аминокислот
-
Межрадикальные гидрофобные взаимодействия
Пептидная связь в белках:
+
Имеет частично двойной характер
-
Является нековалентной
-
Возможно свободное вращение
-
Не является плоскостной
-
Имеет цис-конформацию в α-спирали
Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:
-
α-Спираль стабилизируется прежде всего множественностью гидрофобных взаимодействий
-
β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи, расположенными только параллельно
-
Четвертичная структура формируется путем связывания глобулярных белков дисульфидными связями
+
Дисульфидные связи образуются после того, как полипептид сформировал свою трехмерную структуру
-
Структура стабилизируется пептидными связями
Что понимают под третичной структурой белка?
+
Расположение всей полипептидной цепи в пространстве
-
Локальная конформация полипептидной цепи
-
Определенная последовательность аминокислот в цепи
-
Совокупность нескольких полипептидных цепей
-
Локальная конформация полинуклеотидной цепи
Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?
-
Последовательность аминокислот
+
Спиральная структура участка молекулы белка
-
Связь белков с небелковыми группами
-
Расположение всех аминокислот белка в трехмерном пространстве
-
Взаимодействие с другими полипептидами
Третичная структура белка – это:
-
Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
+
Конформация полипептидной цепи, стабилизированная взаимодействием радикалов аминокислот
-
Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
-
Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот
-
Способ укладки протомеров в олигомерном белке
Четвертичная структура белка – это:
-
Способ укладки полипептидной цепи в пространстве
-
Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур
+
Расположение протомеров относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
-
Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
-
Способ укладки полипептидной цепи в виде α-спиралей и β-структур
Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:
-
Суммарный заряд
+
Степень гидратации белков
-
Размер белковых молекул
-
Форма белковых молекул
Для получения нативных белков можно использовать метод:
-
Электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия
+
Осаждения солями щелочно-земельных металлов
-
Осаждения солями тяжелых металлов
-
Осаждения неорганическими кислотами
Метод обратимого осаждения белка – это:
-
Денатурация
-
Диализ
-
Хроматография
+
Высаливание
Разделение белков методом высаливания основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
+
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:
+
Сульфат аммония
-
Нитрат серебра
-
Хлорид цезия
-
Хлорид ртути
-
Ацетат свинца
Конечные продукты полного гидролиза простых белков:
-
Пептиды
-
Нуклеотиды
+
Аминокислоты
-
Гексозамины
Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?
-
Реакция Фоля
-
Метод Сэнджера
-
Метод Эдмана
+
Метод формолового титрования
-
Спектрофотометрия в видимой области спектра
Что происходит с белком при действии высокой температуры в присутствии соляной кислоты?
-
Обратимое осаждение
-
Высаливание
-
Диализ
-
Хроматография
+
Гидролиз
Для разделения аминокислот гидролизата белков наиболее широко используется:
-
Высоковольтный электрофорез
-
Гель-хроматография
+
Ионообменная хроматография
-
Аффинная хроматография
-
Газовая хроматография
Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:
+
Химотрипсина
-
Аргиназы
-
Аминопептидазы
-
Уреазы
-
Нуклеотидилтрансферазы
Скорость гельфильтрации белков зависит от:
-
Величины заряда белковой молекулы
-
Формы белковой молекулы
-
Величины оптического вращения
+
Величины молекулярной массы
-
Растворимости белка
Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:
-
Электрофорез
-
Изоэлектрофокусирование
+
Диализ
-
Распределительная хроматография
-
Аффинная хроматография
Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?
-
Гидролиз
-
Денатурация
+
Диализ
-
Высаливание
-
Гель-электрофорез
Разделение белков методом диализа основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
+
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
+
Различии в размерах молекул белков
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза?
-
Чувствительность пространственной структуры к изменениям рН
+
Наличие заряда
-
Склонность к денатурации при нагревании
-
Снижение растворимости под влиянием высоких концентраций щелочно-земельных металлов
Смесь аминокислот, содержащая валин, аспарагиновую кислоту, лизин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот останется на линии старта?
-
Аспарагиновая
-
Лизин
+
Валин
-
Глутаминовая
При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора ниже, чем изоэлектрическая точка белка, последний:
+
Мигрирует к катоду
-
Мигрирует к аноду
-
Останется на старте
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу
При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора соответствует изоэлектрической точке белка, последний:
-
Мигрирует к аноду
-
Мигрирует к катоду
+
Останется на линии старта
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу
При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора выше, чем изоэлектрическая точка белка, последний:
-
Мигрирует к катоду
+
Мигрирует к аноду
-
Остается на линии старта
-
Образует биполярный ион
-
Подвергается гидролизу
Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
-
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
+
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различии в размерах молекул белков
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?
-
Чувствительность пространственной структуры к изменениям рН
-
Склонность к денатурации при нагревании
+
Наличие заряда
-
Снижение растворимости под влиянием высоких концентраций щелочно-земельных металлов
-
Растворимость в органических растворителях
Разделение белков методом аффинной хроматографии основано на:
-
Зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
+
Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
-
Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония, солями щелочных и щелочно-земельных металлов
-
Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
-
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-
Различии в размерах молекул белков
-
Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Распределительная хроматография – это метод разделения молекул по:
-
Величине заряда в электрическом поле
-
Величине молекулярных масс
-
Размерам и форме
+
Растворимости в разных растворах
Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:
-
Нагреванием
-
Электрофорезом
+
Изменением рН
-
Действием аналогов белка
-
Воздействием солей тяжелых металлов
В образовании координационной связи между гемом и глобином в молекуле гемоглобина принимает участие аминокислота:
-
Глицин
-
Аргинин
+
Гистидин
-
Треонин
-
Глутамин
В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:
-
Аланин
+
Серин
-
Глицин
-
Фенилаланин
-
Метионин
Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?
-
Гем
-
Остаток фосфорной кислоты
-
Ионы металлов
+
Глюкоза
-
Фосфатидилхолин
В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:
-
Гликозидная
-
Гидрофобная
+
Ионная
-
Координационная
-
Пептидная
Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:
-
Глицин
-
Аргинин
-
Гистидин
+
Аспарагин
-
Треонин
Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:
-
Блот-анализ
-
Аффинная хроматография
+
Гель-хроматография
-
Электрофорез на бумаге
+
Ультрацентрифугирование
Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:
-
Аффинная хроматография
+
Ультрацентрифугирование
+
Двухмерный электрофорез
-
Ионообменная хроматография
+
Гель-фильтрация
Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?
-
Молекулярноя масса
+
Заряд молекулы
+
Форма молекулы
-
Третичная структура
-
Первичная структура
Выберите среды, в которых можно проводить электрофорез при разделении белков по молекулярной массе:
-
Буферный раствор
-
Хроматографическая бумага
+
Агарозный гель
-
Желатиновый гель
+
Полиакриламидный гель
Белки на электрофореграмме можно выявить путем:
-
Нагревания электрофореграммы при высокой температуре
+
Окрашивания специфическими красителями
-
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами к искомому белку
+
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами и мечеными радиоактивной меткой вторичными антителами
+
Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами и вторичными антителами, ковалентно связанными с ферментами
Что понимают под изменением конформации белков?
-
Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи
+
Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей
-
Замену одной простетической группы в сложном белке на другую
+
Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка при взаимодействии с лигандом
Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:
+
Белка с лигандом
+
Протомеров в олигомерном белке
-
Белка с диполями воды в растворе
+
Функционально связанных ферментов при формировании мультиферментных комплексов
-
Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка
Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:
+
Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы
-
Солевые мостики между пептидными цепями стабилизируют напряженное (T) состояние
+
Перемещение молекулы гемового железа относительно плоскости порфиринового кольца вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина
-
2,3-Дифосфоглицерат связывается с железом гема и конкурирует с кислородом за место связывания
Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:
+
Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH и концентрации 2,3-дифосфоглицериновой кислоты
-
Миоглобин может связывать больше одной молекулы кислорода на один гем
+
В гемоглобине оксигенация одной субъединицы влияет на оксигенацию других субъединиц
-
Они содержат разные простетические группы
-
Они содержат разные белки
Центр связывания белка с лигандом представляет собой:
-
Фрагмент полипептидной цепи, сформированный на уровне надвторичной структуры
+
Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры
-
Простетическую группу белка
+
Участок молекулы белка, комплементарный лиганду
-
Фрагмент аминокислотной последовательности
Факторы, препятствующие осаждению белковых молекул:
-
Большие размеры частиц
+
Гидратная оболочка
-
Высокая молекулярная масса
-
Форма белковой молекулы
+
Электрический заряд белка
Растворимыми белками являются:
-
Волокна коллагена
+
Альбумин
-
Волокна кератин
+
Фосфопротеины
+
Гемоглобин
Чем определяется растворимость белков в водной среде?
+
Ионизацией белковой молекулы
+
Гидратацией белковых молекул при растворении
+
Формой молекулы белка
-
Способностью связывать природные лиганды
-
Биологической активностью
В изоэлектрической точке белок:
+
Имеет наименьшую растворимость
-
Обладает наибольшей степенью ионизации
-
Является катионом
-
Является анионом
-
Денатурирован
+
Не имеет заряда
Выберите нерастворимые белки:
-
Иммуноглобулины
+
Волокна коллагена
-
Липопротеины
+
Волокна кератина
-
Гемопротеины
При денатурации белков:
+
Разрушается четвертичная структуры
+
Сохраняется конфирурация
+
Изменяется растворимость
-
Белок распадается на пептиды
-
Изменяется заряд белка
Денатурацию белка вызывают:
-
Высаливание
+
Воздействие сильных электролитов
-
Изменение pH в пределах 5,5 – 8,5
-
Лиофилизация
+
Воздействие солей тяжелых металлов
Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?
-
Наличие водородных связей
+
Наличие пептидных связей
-
Сохраненная вторичная и третичная структура
-
Хорошая растворимость в воде
+
Потеря функциональной активности
Что происходит при денатурации белков?
+
Изменение нековалентных связей
+
Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом
+
Изменение растворимости белка
-
Разрыв пептидных связей
-
Уменьшение молекулярной массы
Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?
+
Изменение температуры
-
Взаимодействие с лигандами
-
Отщепление части пептидной цепи при действии протеолитических ферментов
+
Изменение рН
+
Действие солей тяжелых металлов
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Высаливание
5
Диализ
6
Гель-фильтрация
0
Метод основан на способности белков осаждаться при различной степени насыщения растворов белков сульфатом аммония, а также солями щелочных и щелочно-земельных металлов
0
Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану, в то время как низкомолекулярные вещества проходят через нее. Применяется для очистки белков от низкомолекулярных соединений
0
Метод основан на различии в размерах молекул белков. Применяется для разделения белков по молекулярной массе, для определения молекулярной массы белков, для очистки от низкомолекулярных соединений
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Ультрацентрифугирование
5
Ионообменная хроматография
6
Аффинная хроматография
0
Метод основан на зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод основан на связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Ионообменная хроматография
5
Метод пептидных карт
6
Аффинная хроматография
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод используется для выявления различий в структуре гомологичных белков
0
Метод основан на связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Электофорез
5
Изоэлектрофокусирование
6
Распределительная хроматография
0
Метод основан на разделении белков в электрическом поле в зависимости от заряда
0
Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков
0
Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Ионообменная хроматография
5
Электрофорез в полиакриламидном геле
6
Изоэлектрофокусирование
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод основан на различиях в скорости движения белков в электрическом поле. Применяется для разделения белков по заряду и молекулярной массе
0
Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков
Стереоизомерия характерна для всех аминокислот, кроме ____________________.
глицина
Дикарбоновыми аминокислотами являются глутаминовая и ____________________.
аспарагиновая
Серосодержащими аминокислотами являются цистеин и ____________________.
метионин
В слабощелочной среде не имеют заряда аминокислоты лизин, аргинин и ____________________.
гистидин
Гидроксильную группу содержат аминокислоты тирозин, серин и ____________________.
треонин
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
D-глюкозо-6-фосфат + Н2О → D-глюкоза + ортофосфат
10
Пируват → Ацетальдегид + СО2
8
(Гликоген)n + ортофосфат → (Гликоген)n-1 + α-D-глюкозо-1-фосфат
7
L-метионин ↔ D-метионин
6
L-глутамат + НАД+ + Н2О ↔ иминоглутарат + НАДН∙ Н+
0
Оксидоредуктаза
0
Изомераза
0
Трансфераза
0
Гидролаза
0
Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
10
Фумарат + Н2О ↔ Малат
8
L-аспартат + 2-оксоглутарат ↔ оксалоацетат + L-глутамат
6
Ацетат + КоА + АТФ → ацетил-КоА + АМФ + пирофосфат
9
Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2
7
Глюкозо-6-фосфат ↔ фруктозо-6-фосфат
0
Лигаза
0
Изомераза
0
Трансфераза
0
Гидролаза
0
Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А
10
R–CH2–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H2O
6
АН2 + О2 → А + Н2О2
7
АН2 + В → А + ВН2
8
2Н2О2 → 2Н2О + О2
0
Оксидаза
0
Дегидрогеназа
0
Каталаза
0
Пероксидаза
0
Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
8
Глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат +АДФ
9
УДФ-глюкоза ↔ УДФ-галактоза
7
ЩУК → ПВК + СО2
6
H2N–CO–NH2 + H2O → CO2 + 2NH3
10
Лактат + НАД+ ↔ ПВК + НАДН∙ Н+
0
Гидролаза
0
Лиаза
0
Трансфераза
0
Изомераза
0
Оксидоредуктаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
Присоединение СО2 к молекуле субстрата с затратой АТФ
8
Перенос атомов водорода с субстрата на промежуточный акцептор
7
Перенос атомов водорода с субстрата на кислород
6
Включение атомарного или молекулярного кислорода в субстрат
10
Распад пероксида водорода с выделением молекулярного кислорода
0
Оксигеназа
0
Оксидаза
0
Дегидрогеназа
0
Лигаза
0
Каталаза
Найдите соответствие между ферментами и механизмами их действия:
8
Эстеразы
10
Пептидазы
6
Лиазы
9
Дегидрогеназы
7
Гидроксилазы
0
Ускоряют негидролитические реакции распада органических соединений по связям углерод – кислород
0
Катализируют окисление органических соединений молекулярным кислородом с образованием гидроксильной группы
0
Действуют на сложноэфирные связи
0
Используют НАД+ и НАДФ+ в качестве промежуточных акцепторов водорода
0
Катализируют разрыв пептидных связей с присоединением воды по месту разрыва
При каком значении рН большинство ферментов проявляют максимальную активность?
-
2,0 – 4,0
-
4,0 – 5,0
+
6,0 – 8,0
-
Только 7,0
-
8,0 – 9,0
Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
-
50 – 60ºС
-
20 – 30ºС
-
80 – 100ºС
+
35 – 40ºС
-
45 – 55ºС
При увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции:
-
Сначала возрастает, затем падает
+
Сначала возрастает, затем стабилизируется на постоянном уровне
-
Не изменяется
-
Непрерывно возрастает пропорционально концентрации субстрата
-
Сначала убывает, затем возрастает
При увеличении концентрации фермента и избытке субстрата скорость ферментативной реакции:
+
Непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента
-
Не изменяется
-
Сначала растет, затем остается на одном уровне
-
Сначала возрастает, затем падает
-
Сначала убывает, затем возрастает
Первопричина снижения активности ферментов при отклонении от рН-оптимума:
-
Изменение конфигурации молекулы фермента
-
Изменение конформации аллостерического центра фермента
+
Изменение ионизации функциональных групп фермента
-
Гидролиз пептидных связей фермента
-
Уменьшение свободной энергии реакции
Влияние постепенного повышения температуры от 20ºС до 80ºС на активность фермента может быть описано как:
-
Постепенное увеличение активности
-
Постепенное снижение активности
+
Постепенное увеличение активности с последующим ее снижением
-
Постепенное снижение активности с последующим ее повышением
-
Не окажет влияния на активность
Часто наблюдаемое снижение скорости катализируемой ферментом реакции при нагревании связано с:
-
Увеличением энергии активации
-
Снижением энергии активации
-
Изменением константы равновесия реакции
-
Тормозящим действием субстрата
+
Наступлением денатурации молекулы фермента
Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата в продукт за 1 ____________________.
{секунду;сек;с}
Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата в продукт за 1 ____________________.
{минуту;мин}
Удельная активность фермента – это количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание ____________________ в растворе.
белка
Активность фермента, выраженная в каталах, имеет размерность ____________________.
{моль/с;моль/секунду;моль/сек}
Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 молекулой фермента в продукт за 1____________________.
{секунду;сек;с}
В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы:
+
Изменение конформации субстрата
-
Изменение вторичной структуры фермента
+
Сближение функциональных групп, участвующих в катализе
-
Изменение первичной структуры фермента
+
Усиление комплементарности между ферментом и субстратом
В активном центре фермента имеются участки:
+
Контактный
+
Каталитический
+
Способствующий
-
Кофакторный
+
Вспомогательный
Коферментами являются:
+
Витамин К
+
Нуклеотиды
+
Металлы
-
Витамин Е
+
Глутатион
Виды специфичности ферментов:
+
Стереохимическая
+
Абсолютная
+
Абсолютная групповая
+
Относительная групповая
-
Надмолекулярная
Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов?
+
Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
-
Активный центр занимает бóльшую часть молекулы фермента
+
Активный центр и субстрат комплементарны друг другу
-
В состав активного центра входят только полярные аминокислоты
+
Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
Выберите возможные функции коферментов в ферментативном катализе:
+
Участвуют в связывании фермента с субстратом
+
Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра
-
Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации аллостерического центра
+
Участвуют в катализе вместе с апоферментом
+
Стабилизируют структуру фермента
Какие ферменты обладают абсолютной специфичностью?
-
Оксидаза L-аминокислот
-
Алкогольдегидрогеназа
+
Уреаза
+
Лактаза
-
Трипсин
Особенности аллостерических ферментов:
+
Наличие четвертичной структуры
-
Гиперболическая форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
+
Подвержены действию эффекторов
+
Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении
-
Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса
Виды аллостерической регуляции:
+
Ретроингибирование
-
Частичный протеолиз
+
Активация предшественником
-
Метилирование
-
Фосфорилирование
Выберите события, происходящие при аллостерическом ингибировании активности фермента:
+
Уменьшается скорость ферментативной реакции
-
Эффектор присоединяется в активном центре
+
Изменяется конформация аллостерического центра
+
Эффектор присоединяется в аллостерическом центре
-
Конформация активного центра не изменяется
Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам:
-
Неспецифические
+
Специфические
+
Обратимые
-
Необратимые
-
Конкурентные
Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим эффекторам:
-
Похожи на субстрат
+
Не похожи на субстрат
+
Их действие не устраняется избытком субстрата
+
Снижают Vmax ферментативной реакции
-
Увеличивают Km ферментативной реакции
Типы изоферментов:
+
Клеточные
+
Образовавшиеся в результате нековалентного связывания субъединиц
-
Образовавшиеся в результате ковалентного связывания субъединиц
+
Образовавшиеся в результате мутации структурного гена
+
Органные
Изоферменты:
+
Имеют различную первичную структуру
-
Катализируют разные реакции
-
Имеют одинаковую первичную структуру
+
Отличаются по физико-химическим свойствам
+
Могут иметь в своем составе одинаковые субъединицы
Какие характеристики лактатдегидрогеназы верны?
+
Имеет четвертичную структуру
-
Участвует в реакциях переноса атомов водорода от субстрата на кислород
-
Имеет 4 изоферментные формы
+
Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат
+
Относится к классу оксидоредуктаз
Собственно множественные формы ферментов образуются в результате постсинтетических модификаций путем:
+
Фосфорилирования
+
Дефосфорилирования
+
Ограниченного протеолиза
-
Тотального протеолиза
+
Аденилирования
Изофементы лататдегидрогеназы:
+
ННММ
-
НННN
+
ММММ
+
НМММ
-
NNММ
Выберите правильное утверждение:
-
Конкурентный ингибитор уменьшает скорость ферментативной реакции, вызывая денатурацию белка-фермента
+
Конкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат
-
Скорость ферментативной реакции увеличивается при увеличении концентрации субстрата, так как уменьшается скорость образования фермент-субстратного комплекса
-
Неконкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат
-
Кинетический эффект ингибирования реакции биохимического превращения продуктом реакции присущ любому обратимому процессу ферментативного катализа
Химические аналоги субстратов могут выступать в качестве:
-
Необратимых ингибиторов
+
Конкурентных ингибиторов
-
Неконкурентных ингибиторов
-
Неспецифических активаторов
-
Неспецифических ингибиторов
Для лечения некоторых инфекционных заболеваний, вызываемых бактериями, применяются сульфаниламидные препараты, блокирующие синтез фактора роста бактерий. Выберите механизм действия сульфаниламидных препаратов:
-
Являются ферментами и участвуют в окислительно-восстановительных процессах, необходимых для жизнедеятельности микроорганизмов
-
Конкурируют с п-аминобензойной кислотой за аллостерический центр фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
-
Являются аллостерическими ингибиторами фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
+
Конкурируют с п-аминобензойной кислотой за активный центр фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
-
Являются необратимыми ингибиторами фермента, синтезирующего фолиевую кислоту
Ингибирование синтеза пиримидиновых нуклеотидов избытком ЦТФ осуществляется по принципу:
-
Присоединения белков-ингибиторов
+
Аллостерической регуляции
-
Частичного протеолиза
-
Фосфорилирования молекулы фермента
-
Отщепления белков-ингибиторов
Регуляция 2,3-дифосфоглицератом связывания кислорода гемоглобином – это:
-
Регуляция по принципу обратной связи
-
Аллостерическая перекрестная регуляция
-
Присоединение или отщепление белка-регулятора
+
Присоединение или отщепление низкомолекулярного эффектора
-
Фосфорилирование молекулы гемоглобина
Ковалентная модификация молекулы фермента осуществляется всеми нижеперечисленными способами, кроме:
-
Фосфорилирования
+
Тотального протеолиза
-
Дефосфорилирования
-
Ограниченного протеолиза
-
Аденилирования
Причины гиперферментемии:
+
Усиление пролиферации клеток, продуцирующих фермент
-
Увеличение активности фермента
-
Усиление скорости кровотока
+
Повышение проницаемости клеточных мембран
+
Некроз клеток
Использование ферментов как лекарственных препаратов ограничено:
+
Небольшой продолжительностью действия
-
Высокой специфичностью
+
Низкой стабильностью
-
Наличием кумулятивного эффекта
+
Сложностью получения высокоочищенных препаратов
На выход ферментов в кровь влияют:
+
Градиент их концентрации на границе раздела органа (ткани) и кровеносного русла
+
Размер молекул ферментов
-
Наличие активаторов ферментов
+
Внутриклеточная локализация ферментов
-
Продолжительность их жизни
Преимущества иммобилизованных ферментов по сравнению с неиммобилизованными:
+
Возможность многократного использования
+
Повышенная стабильность
-
Высокая антигенность
+
Возможность направленного транспорта
+
Легкость удаления из реакционной среды
Для лечения бронхитов используются:
+
Химотрипсин
-
Пепсин
-
Аргиназа
+
Трипсин
-
Липаза
Для заместительной терапии используются:
-
Лактатдегидрогеназа
+
Пепсин
-
Аланинаминотрансфераза
+
Трипсин
-
Аргиназа
Фосфофруктокиназа катализирует реакцию:
+
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Пируват + НАДН.Н+ ↔ Лактат + НАД+
-
3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат
-
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-
Глицеральдегид-3-фосфат ↔ Диоксиацетонфосфат
Пируваткиназа катализирует реакцию:
-
2-Фосфоглицерат ↔ Фосфоенолпируват
+
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-
Пируват + НАДН.Н+ ↔ Лактат + НАД+
-
Пируват → Ацетальдегид + СО2
-
Пируват + НАД + + НS-КоА → Ацетил-КоА + НАДН.Н+ + СО2
Коферментом глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы является:
-
тиаминпирофосфат
-
пиридоксальфосфат
-
АТФ
-
НАДФ+
+
НАД+
Укажите судьбу гликолитического НАДН.Н+ в анаэробных условиях:
-
является источником электронов и Н+ для дыхательной цепи
-
восстанавливает лактат в пируват
-
восстанавливает сукцинат в фумарат
+
окисляется при восстановлении пирувата в лактат
-
используется в субстратном фосфорилировании
С процессом окислительного фосфорилирования связана реакция аэробного гликолиза:
-
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Пируват + НАДН.Н+ ↔ Лактат + НАД+
+
Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4 ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + НАДН.Н+
-
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ
-
1,3-Дифосфоглицерат + АДФ ↔ 3-Фосфоглицерат + АТФ
Алкогольдегидрогеназа катализирует реакцию:
-
Пируват → Ацетальдегид + СО2
+
Ацетальдегид + НАДН.Н+ ↔ Этанол + НАД+
-
Ацетальдегид + НАД+ + Н2О → Ацетат + НАДН.Н+
-
Фруктозо-1,6-дифосфат ↔ 3-ФГА + ФДА
-
Пируват + СО2 + АТФ → Оксалоацетат + АДФ + Н3РО4
Ферментами гликолиза являются нижеперечисленные ферменты, кроме:
-
альдолазы А
-
лактатдегидрогеназы
+
пируватдекарбоксилазы
-
фосфофруктокиназы
-
фосфоглицераткиназы
Следующие утверждения характеризуют лактатдегидрогеназу, кроме:
-
обеспечивает регенерацию цитозольного НАД+
+
катализирует необратимую реакцию
-
имеет органоспецифические изоформы
-
включает лактат в центральные пути метаболизма
-
используется в диагностике заболеваний
Гликолиз – это реакции:
-
синтеза гликогена
-
окисления гликогена до лактата
-
окисления глюкозы до ацетилКоА
+
окисления глюкозы до лактата
-
окисления глюкозы до СО2 и Н2О
В процессе аэробного окисления глюкоза расщепляется до:
-
уксусной кислоты
-
молочной кислоты
-
этилового спирта
+
углекислого газа и воды
-
глюкуроновой кислоты
Депонированной формой углеводов у человека является:
-
клетчатка
-
УДФ-глюкуронат
-
крахмал
-
глюкозо-1-фосфат
+
гликоген
-
пектины
Приведённые ниже утверждения характеризуют обмен гликогена, за исключением:
-
наиболее активно протекает в печени и мышцах
-
запасание гликогена в клетках ограничено
-
пути синтеза и распада гликогена различаются
-
быстрая мобилизация и накопление гликогена обусловлены ветвистой структурой
+
осуществляется в митохондриях
Нижеследующие утверждения характеризуют гликогенез, за исключением:
-
предотвращает осмотический шок клетки
-
запасает глюкозу в клетке
-
при ветвлении гликогена образуются α-1,6-гликозидные связи
-
гликогенсинтаза катализирует образование α-1,4-гликозидных связей
+
включение 1 моля глюкозы в гликоген требует 6 молей макроэргических соединений.
Приведённые ниже утверждения характеризуют гликогенолиз, кроме:
-
гликогенфосфорилаза расщепляет α-1,4-гликозидные связи
-
стимулируется глюкагоном в печени
-
стимулируется адреналином в мышцах
+
стимулируется при гипергликемии
-
α-1,6-гликозидные связи в амилопектине расщепляет α-1,6-гликозидаза
Укажите фермент, катализирующий реакцию: (С6Н10О5)n + Фн → (С6Н10О5)n-1 + Глюкозо-1-фосфат.
-
амилаза
-
глюкозо-6-фосфатаза
+
гликогенфосфорилаза
-
гликогенсинтаза
-
гексокиназа
Фосфоролиз гликогена в печени и мышцах даёт различные продукты. Назовите фермент, отсутствие которого в миоцитах приводит к этим различиям:
-
гексокиназа
-
глюкокиназа
-
гликогенфосфорилаза
-
фосфоглюкомутаза
+
глюкозо-6-фосфатаза
Аллостерический активатор гликогенсинтазы:
-
АТФ
-
глюкоза
+
глюкозо-6-фосфат
-
галактоза
-
цАМФ
Аллостерический активатор гликогенфосфорилазы:
-
глюкозо-6-фосфат
+
АМФ
-
АТФ
-
цАМФ
-
кофеин
Выберите правильное и наиболее полное утверждение. Уровень гликемии отражает баланс между следующими метаболическими процессами:
-
аэробным и анаэробным распадом глюкозы в тканях
-
синтезом и распадом гликогена в тканях
-
окислением глюкозы по пентозофосфатному пути
-
продукцией лактата мышечной тканью и потреблением его в ходе глюконеогенеза в печени
+
утилизацией глюкозы тканями и скоростью глюконеогенеза и гликогенолиза в печени
Белком-переносчиком глюкозы в клетки является:
-
Nа+,К+-АТФаза
-
Са-АТФаза
+
ГЛЮТ
-
малат
-
карнитин
Определите основное назначение пентозофосфатного пути:
-
окисление глюкозы
+
генерация в цитоплазме НАДФН.Н+ и снабжение тканей рибозо-5-фосфатом
-
снабжение субстратом для глюконеогенеза
-
обеспечение ацетил-КоА для биосинтеза жирных кислот и стеролов
-
образование лактата
Ферменты пентозного цикла, катализирующие образование НАДФН.Н+:
-
транскетолаза и трансальдолаза
-
фосфофруктокиназа и фруктозо-1,6-дифосфатаза
-
глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа и лактатдегидрогеназа
+
глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа
-
пируватдекарбоксилаза и алкогольдегидрогеназа
Приведённые утверждения характеризуют глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу, за исключением:
-
регуляторный фермент пентозофосфатного цикла
-
дефект фермента обеспечивает определённую защиту от тропической малярии
-
недостаточность фермента эритроцитов ведёт к гемолитической анемии
+
недостаточность фермента эритроцитов – наиболее редко встречающаяся энзимопатия эритроцитов
Приведённые ниже утверждения характеризуют транскетолазу, за исключением:
-
фермент неокислительного этапа пентозного цикла
-
катализирует обратимую реакцию
+
катализирует перенос трёхуглеродных фрагментов
-
катализирует перенос двухуглеродных фрагментов
-
использует тиаминпирофосфат в качестве кофермента
Приведённые ниже утверждения о регуляции пентозофосфатного пути верны, кроме:
+
ФАДН2 – изостерический ингибитор дегидрогеназ
-
НАДФН.Н+ – изостерический ингибитор дегидрогеназ
-
ацил-КоА – аллостерический ингибитор глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
-
инсулин стимулирует синтез дегидрогеназ
-
окситиамин инактивирует транскетолазу
Выберите гормон, понижающий уровень глюкозы в крови:
+
инсулин
-
глюкагон
-
адреналин
-
кортизол
-
соматотропин
-
тироксин
Укажите физиологические концентрации глюкозы в крови:
-
3,3 – 5,5 г/л
+
3,3 – 5,5 ммоль/л
-
5,5 – 10 ммоль/л
-
1,7 – 3,3 ммоль/л
К энзимопатиям углеводного обмена относятся нижеследующие патологии обмена веществ, кроме:
-
гликогенозов
-
агликогенозов
-
галактоземии
+
сахарного диабета
-
непереносимость лактозы
Гликогеноз I типа (болезнь Гирке) развивается при дефиците фермента:
-
фосфорилазы печени
+
глюкозо-6-фосфатазы
-
амило-1,6-глюкозидазы
-
галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы
-
кислой α-1,4-глюкозидазы
Причиной болезни Помпе является наследственный дефицит фермента:
-
гликогенсинтазы
+
кислой α-1,4-глюкозидазы
-
глюкозо-6-фосфатазы
-
фосфорилазы мышщ
-
фосфоглюкомутазы
Агликогеноз развивается при дефиците фермента:
-
глюкозо-6-фосфатазы
-
фосфорилазы мышщ
+
гликогенсинтазы
-
кислой α-1,4-глюкозидазы
-
фосфофруктокиназы мышц
Наиболее частой причиной галактоземии является наследственный дефект фермента:
-
лактозосинтазы
-
УДФ-галактозопирофосфорилазы
-
галактокиназы
+
галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы
-
УДФ-галактозо-4-эпимеразы
##theme 21
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При идиопатической фруктозурии снижается скорость реакции:
+
Фруктоза + АТФ → Фруктозо-1-фосфат + АДФ
-
Глюкозо-6-фосфат + Н2О → Глюкоза + Н3РО4
-
Фруктозо-1-фосфат ↔ Глицеральдегид + ФДА
-
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-
Глицеральдегид + АТФ → Глицеральдегид-3-фосфат + АДФ
-
Фруктозо-1,6-дифосфат ↔ 3-ФГА + ФДА
##theme 21
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Врождённая непереносимость фруктозы возникает при наследственном дефекте фермента:
-
фруктокиназы
+
альдолазы В
-
глицеральдегидкиназы
-
альдолазы А
-
глюкокиназы
##theme 21
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При пентозурии нарушается превращение:
-
Глюкозо-1-фосфат → УДФ-глюкоза
-
УДФ-глюкоза ↔ УДФ-глюкуронат
-
УДФ-глюкуронат → Глюкуронат
+
L-Ксилулоза ↔ Ксилит
-
Ксилит ↔ D-Ксилулоза
##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Биологическая роль углеводов:
+
энергетическая
+
пластическая
+
обезвреживающая
-
буферная
+
структурная
##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные ответы. Пищевые волокна:
+
в основном представлены целлюлозой и пектинами
+
поддерживают эубактериоз кишечника
+
стимулируют перистальтику кишечника
+
природные энтеросорбенты
-
усваиваются в организме человека
##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные утверждения. Непереносимость молочного сахара:
+
сопровождается диареей, метеоризмом и спазмами кишечника
-
связана с потреблением лактулозы
+
возникает при врождённой недостаточности лактазы
+
может быть следствием возрастного снижения экспрессии гена лактазы
+
может быть следствием снижения активности лактазы при заболеваниях кишечника
##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите механизмы всасывания глюкозы (галактозы) в кишечнике:
-
пассивная диффузия
+
облегчённая диффузия
+
активный транспорт
-
пиноцитоз
-
рецептором опосредованный эндоцитоз
##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите белки-переносчики глюкозы в энтероцитах:
-
Са-АТФаза
-
Nа+,К+-АТФаза
+
ГЛЮТ
+
Nа+-глюкозный транспортёр
-
γ-глутамилтрансфераза
##theme 22
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Инсулинзависимые переносчики глюкозы (ГЛЮТ 4) имеют клетки:
-
кишечника
-
мозга
+
жировой ткани
+
скелетных мышц
-
поджелудочной железы
##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите ферменты, способные катализировать реакцию: Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ.
-
глюкозо-6-фосфатаза
+
гексокиназа
-
фосфоглюкомутаза
+
глюкокиназа
-
фосфогексоизомераза
-
альдозоредуктаза
##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите правильные ответы. Нижеследующая последовательность реакций: Диоксиацетонфосфат Глицеральдегид-3-фосфат 1,3-Дифосфоглицерат 3-Фосфоглицерат 2-Фосфоглицерат Фосфоенолпируват
+
может быть этапом аэробного распада глюкозы
+
осуществляется в ходе глюконеогенеза
-
включает необратимые реакции
+
включает реакцию субстратного фосфорилирования
##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Малат-аспартатная челночная система транспорта включает следующие реакции:
+
окисление цитозольного НАДН.Н+ с участием оксалоацетата
-
окисление цитозольного НАДН.Н+ с участием диоксиацетонфосфата
+
окисление малата с участием митохондриальной малатдегидрогеназы
+
превращение оксалоацетата в аспартат в митохондриях
+
превращение аспартата в оксалоацетат в цитозоле
##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите метаболиты, на уровне которых осуществляется сопряжение процессов аэробного окисления глюкозы и окислительного фосфорилирования АДФ:
+
малат
+
пируват
-
ацетилКоА
+
изоцитрат
+
α-кетоглутарат
+
сукцинат
##theme 23
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите возможные пути превращений пирувата в клетках:
+
карбоксилирование с образованием оксалоацетата
+
окислительное декарбоксилирование с образованием ацетилКоА
-
конденсация с образованием аскорбата
+
трансаминирование с образованием аланина
+
декарбоксилирование с образованием ацетальдегида
+
восстановление с образованием лактата
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите метаболиты пентозофосфатного пути:
+
глицеральдегид-3-фосфат
+
седогептулозо-1,7-дифосфат
+
октулозо-1,8-дифосфат
+
арабинозо-5-фосфат
+
ксилулозо-5-фосфат
+
фруктозо-6-фосфат
-
ксилит
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Из перечисленных ниже коферментов выберите участников пентозофосфатного цикла:
-
УДФ
+
ТПФ
+
НАДФ+
-
НАД+
-
ФМН
-
пиридоксальфосфат
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите назначение неокислительного этапа пентозофосфатного пути:
+
образование необходимого рибозо-5-фосфата
+
катаболизм избыточного рибозо-5-фосфата
-
восстановление НАД+
-
восстановление НАДФ+
-
окисление НАДФН.Н+
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Промежуточные продукты пентозофосфатного пути являются метаболитами гликолиза и вовлекаются в него. Это сопряжение пентозофосфатного пути и гликолиза осуществляется на уровне:
-
фруктозо-1,6-дифосфата
-
фруктозо-2,6-дифосфата
+
глицеральдегид-3-фосфата
+
фруктозо-6-фосфата
-
рибулозо-5-фосфата
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
УДФ-глюкоза требуется для:
-
синтеза глюкозо-6-фосфата
+
синтеза гликогена
-
распада гликогена
+
образования УДФ-глюкуроната
+
использования галактозы в пластических целях
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите функции глюкуронового пути у человека:
+
обезвреживание ксенобиотиков и повышение растворимости экскретируемых веществ
+
поставляет УДФ-глюкуроновую кислоту на синтез гликозаминогликанов
+
дополнительный источник рибозо-5-фосфата
-
синтез аскорбиновой кислоты
+
включение пищевого ксилита в метаболизм
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите, в каких клетках глюкоза превращается по глюкуроновому пути:
+
гепатоциты
-
миоциты
-
адипоциты
-
энтероциты
-
эритроциты
+
фибробласты
##theme 24
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные утверждения об обмене углеводов в эритроцитах:
-
происходит аэробное окисление глюкозы
+
гликолиз – единственный процесс, продуцирующий АТФ
+
наследственный дефект пируваткиназы ведёт к гемолитической анемии
+
2,3-дифосфоглицерат понижает сродство гемоглобина к кислороду и способствует переходу его в ткани
+
при недостаточности гексокиназы возникает высокое сродство гемоглобина к кислороду и нарушается его переход в ткани
##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите процессы, поставляющие глюкозу в кровь:
+
переваривание и всасывание пищевых углеводов
-
фосфоролиз гликогена в мышцах
+
гликогенолиз в печени
-
гликолиз
+
глюконеогенез
##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите верные утверждения о влиянии инсулина на обмен углеводов:
+
стимулирует включение ГЛЮТ 4 в клеточную мембрану миоцитов и адипоцитов
+
стимулирует гликолиз
+
стимулирует пентозофосфатный путь окисления глюкозы
-
стимулирует глюконеогенез
+
стимулирует гликогенез
##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Гипергликемический эффект имеют гормоны:
+
адреналин
+
глюкагон
+
кортизол
-
инсулин
+
тироксин
+
соматотропин
##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите наиболее полный ответ. Для оценки состояния углеводного обмена могут быть проведены:
-
определение активности α-амилазы слюны
+
определение сахара в крови
+
определение сахара в моче
+
тест на толерантность к глюкозе
+
сахарные нагрузки с лактозой, сахарозой или галактозой
-
определение общего белка плазмы крови
##theme 25
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите патологические концентрации глюкозы в крови:
+
< 3,3 ммоль/л
+
< 2,2 ммоль/л
+
> 22 ммоль/л
-
3,3-5,5 ммоль/л
+
≥ 9,5-10 ммоль/л
##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к ключевым реакциям глюконеогенеза недостающий компонент:
5
………. + СО2 + АТФ → Оксалоацетат + АДФ + Фн
6
Оксалоацетат + ГТФ → ………. + ГДФ + СО2
8
………. + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Фн
7
Глюкозо-6-фосфат + Н2О → ………. + Фн
0
Пируват
0
Фосфоенолпируват
0
Глюкоза
0
Фруктозо-1,6-дифосфат
##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Расставьте недостающие компоненты в обратимых реакциях глюконеогенеза:
7
АТФ
5
Глицеральдегид-3-фосфат
8
Фосфоенолпируват
6
НАДН.Н+
0
Диоксиацетонфосфат + ……. ↔ Фруктозо-1,6-дифосфат
0
1,3-Дифосфоглицерат + ……. ↔ Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4
0
3-Фосфоглицерат + ……. ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + АДФ
0
…….+ Н2О ↔ 2-Фосфоглицерат
##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Укажите реакции пентозофосфатного пути, соответствующие ферментам:
6
Ксилулозо-5-фосфат + Рибозо-5-фосфат ↔ Седогептулозо-7-фосфат + Глицеральдегид-3-фосфат
7
Арабинозо-5-фосфат + Диоксиацетонфосфат ↔ Октулозо-1,8-дифосфат
5
Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ → 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН.Н+
8
6-Фосфоглюконат + НАДФ+ → Рибулозо-5-фосфат + НАДФН.Н+ + СО2
0
Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
0
Транскетолаза
0
Трансальдолаза
0
6-Фосфоглюконатдегидрогеназа
##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Расставьте недостающие ферменты в основном пути превращения фруктозы:
5
Фруктозо-1-фосфатальдолаза (Альдолаза В)
4
Фруктокиназа
6
Глицеральдегидкиназа
0
А
0
Б
0
В
##theme 26
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
На схеме метаболизма галактозы расставьте перечисленные ферменты:
4
Б
5
В
6
А
0
Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза
0
УДФ-галактозо-4-эпимераза
0
Галактокиназа
##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
В ходе анаэробного гликолиза АТФ синтезируется по механизму _____________ фосфорилирования.
субстратного
##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
При аэробном окислении глюкозы АТФ синтезируется преимущественно по механизму _____________ фосфорилирования.
окислительного
##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Торможение гликолиза тканевым дыханием в присутствии кислорода называется эффектом _____________.
Пастера
##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Процесс синтеза глюкозы из других органических соединений неуглеводной природы называется _____________ .
глюконеогенез*
##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Цикл обращения глюкозы и лактата между печенью и мышцами (в мышцах – гликолиз, в печени – глюконеогенез) называется циклом _____________.
Кори
##theme 27
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Наследственные патологии обмена гликогена называются _____________ болезнями.
гликогеновыми
##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Анаболизм и катаболизм связаны между собой на уровне субстратов, регуляторов, источников энергии и ____________________.
коферментов
##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Реакции распада сложных веществ до более простых, идущие с выделением химической энергии, называются ____________________.
{катабол*;экзэргоническ*;экзотермическ*}
##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Метаболические пути бывают линейными, разветвленными, в виде спирали и _________________________.
циклическими
##theme 28
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Синтез АТФ из АДФ и фосфата с затратой энергии транспорта электронов по дыхательной цепи называется __________________ фосфорилированием.
окислительным
##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Укажите правильную последовательность работы ферментов пируватдегидрогеназного комплекса:
3
Дигидролипоилдегидрогеназа
2
Дигидролипоилацетилтрансфераза
1
Пируватдекарбоксилаза
##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите правильную последовательность работы коферментов мультиферментного комплекса, осуществляющих окислительное декарбоксилирование пирувата и α-кетоглутарата:
2
Липоевая кислота
1
ТПФ
5
НАД+
4
ФАД
3
КоА-SН
##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите правильную последовательность этапов цикла трикарбоновых кислот:
3
Дегидрирование изоцитрата
2
Изомеризация цитрата
4
Дегидрирование α-кетоглутарата
1
Синтез цитрата
5
Субстратное фосфорилирование на уровне сукцинил-КоА
6
Дегидрирование сукцината
8
Дегидрирование малата
7
Гидратация фумарата
##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Расположите в правильной последовательности реакции дегидрирования в цикле Кребса:
3
Превращение сукцината в фумарат
2
Дегидрирование α-кетоглутарата
4
Превращение малата в оксалоацетат
1
Дегидрирование изоцитрата
##theme 29
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Расположите в правильной последовательности этапы катаболизма пищевых веществ:
3
Цикл трикарбоновых кислот
1
Гидролиз белков, жиров, углеводов в желудочно-кишечном тракте
2
Окислительное декарбоксилирование пирувата
4
Тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
На каких этапах превращений в цикле Кребса происходят реакции дегидрирования?
+
Изоцитрата в α-кетоглутарат
+
α-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
+
Сукцината в фумарат
+
Малата в оксалоацетат
-
Сукцинил-КоА в сукцинат
-
Фумарата в малат
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
На каких этапах превращений в цикле Кребса происходят реакции декарбоксилирования?
+
Изоцитрата в α-кетоглутарат
+
α-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
-
Сукцината в фумарат
-
Малата в оксалоацетат
-
Сукцинил-КоА в сукцинат
-
Фумарата в малат
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие превращения в ЦТК связаны с гидратацией субстратов?
-
Цитрата в цис-аконитат
-
α-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
-
Сукцината в фумарат
-
Малата в оксалоацетат
-
Сукцинил-КоА в сукцинат
+
Фумарата в малат
+
Цис-аконитата в изоцитрат
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие из ферментов цикла Кребса в качестве кофермента содержат производное витамина РР?
+
Изоцитратдегидрогеназа
-
Сукцинатдегидрогеназа
-
Цитратсинтаза
-
Фумаратгидратаза
+
Малатдегидрогеназа
+
α-Кетоглутаратдегидрогеназа
##theme 30
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Укажите регулируемые ферменты цикла Кребса:
+
Изоцитратдегидрогеназа
-
Фумаратгидратаза
+
Цитратсинтаза
-
Сукцинил-КоА синтетаза
-
Аконитаза
-
Малатдегидрогеназа
